Kuhlmann-Hogan, A., Cordes, T., Xu, Z., Kuna, RS, Traina, KA, Robles-Oteiza, C., Ayeni, D., Kwong, EM, Levy, S., Globig, AM, Nobari, MM, Cheng, GZ, Leibel, SL, Homer, RJ, Shaw, RJ, Metallo, CM, Politi, K., Kaech, SM Los adenocarcinomas de pulmón impulsados ​​por EGFR cooptan el metabolismo de los macrófagos alveolares y funcionan para apoyar la señalización y el crecimiento de EGFR. (2024) Descubrimiento del cáncer.:OF1-OF22 DOI: 10.1158/2159-8290.CD-23-0434

Zhang, T., Xu, D., Trefts, E., Lv, M., Inuzuka, H., Song, G., Liu, M., Lu, J., Liu, J., Chu, C., Wang, M., Wang, H., Meng, H., Liu, H., Zhuang, Y., Xie, X., Dang, F., Guan, D., Men, Y., Jiang, S., Jiang, C., Dai, X., Liu, J., Wang, Z., Yan, P., Wang, J., Tu, Z., Babuta, M., Erickson, E., Hillis, AL, Dibble , CC, Asara, JM, Szabo, G., Sicinski, P., Miao, J., Lee, YR, Pan, L., Shaw, RJ, Yuan, J., Wei, W. Orquestación metabólica de la muerte celular por fosforilación de RIPK1 mediada por AMPK. (2023) Ciencia. 380 (6652): 1372-1380. DOI: 10.1126/ciencia.abn1725

Kuna, RS, Kumar, A., Wessendorf-Rodriguez, KA, Galvez, H., Green, CR, McGregor, GH, Cordes, T., Shaw, RJ, Svensson, RU, Metallo, CM La diafonía entre orgánulos apoya la homeostasis y la lipogénesis de la acetil-coenzima A bajo estrés metabólico. (2023) Avances de la ciencia. 9(18):eadf0138. DOI: 10.1126/sciadv.adf0138

Malik, N., Ferreira, BI, Hollstein, PE, Curtis, SD, Trefts, E., Weiser Novak, S., Yu, J., Gilson, R., Hellberg, K., Fang, L., Sheridan, A., Hah, N., Shadel, GS, Manor, U., Shaw, RJ Inducción de biogénesis lisosomal y mitocondrial por fosforilación AMPK de FNIP1. (2023) Ciencia. 380(6642):eabj5559. DOI: 10.1126/ciencia.abj5559

Kuhlmann-Hogan, A., Cordes, T., Xu, Z., Traina, KA, Robles-Oteíza, C., Ayeni, D., Kwong, EM, Levy, SR, Nobari, M., Cheng, GZ, Shaw, r., Leibel, SL, Metallo, CM, Politi, K., Kaech, SM Los adenocarcinomas de pulmón EGFR cooptan el metabolismo y la función de los macrófagos alveolares para apoyar la señalización y el crecimiento de EGFR. (2023) bioRxiv. DOI: 10.1101 / 2023.04.15.536974

Eichner, LJ, Curtis, SD, Brun, SN, McGuire, CK, Gushterova, I., Baumgart, JT, Trefts, E., Ross, DS, Rymoff, TJ, Shaw, RJ HDAC3 es fundamental en el desarrollo de tumores y la resistencia terapéutica en el cáncer de pulmón de células no pequeñas mutante. (2023) Avances de la ciencia. 9(11):eadd3243. DOI: 10.1126/sciadv.add3243

Stein, BD, Ferrarone, JR, Gardner, EE, Chang, JW, Wu, D., Hollstein, PE, Liang, RJ, Yuan, M., Chen, Q., Coukos, JS, Sindelar, M., Ngo, B., Bruto, SS, Shaw, RJ, Zhang, C., Asara, JM, Moellering, RE, Varmus, H., Cantley, LC La regulación de TPI1 dependiente de LKB1 crea una responsabilidad metabólica divergente entre el adenocarcinoma de pulmón humano y de ratón. (2023) Descubrimiento del cáncer. DOI: 10.1158/2159-8290.CD-22-0805

Pariollaud, M., Ibrahim, LH, Irizarry, E., Mello, RM, Chan, AB, Altman, BJ, Shaw, RJ, Bollong, MJ, Wiseman, RL, Lamia, KA La interrupción circadiana mejora la señalización de HSF1 y la tumorigénesis en el cáncer de pulmón impulsado por . (2022) Avances de la ciencia. 8(39):eabo1123. DOI: 10.1126/sciadv.abo1123

Lee, A., Kondapalli, C., Virga, DM, Lewis, TL, Koo, SY, Ashok, A., Mairet-Coello, G., Herzig, S., Foretz, M., Viollet, B., Shaw, r., Sproul, A., Polleux, F. Los oligómeros de Aβ42 desencadenan la pérdida sináptica a través de efectores dependientes de CAMKK2-AMPK que coordinan la fisión mitocondrial y la mitofagia. (2022) Nature Communications. 13(1):4444. DOI: 10.1038/s41467-022-32130-5

Schmitt, DL, Curtis, SD, Lyons, AC, Zhang, JF, Chen, M., He, CY, Mehta, S., Shaw, RJ, Zhang, J. Regulación espacial de la señalización de AMPK revelada por un reportero de actividad de quinasa sensible. (2022) Nature Communications. 13(1):3856. DOI: 10.1038/s41467-022-31190-x

Lerman, C., Hughes-Halbert, C., Falcone, M., Gosky, DM, Jensen, RA, Lee, KP, Mitchell, E., Odunsi, K., Pegher, JW, Rodriguez, E., Sanchez, y, Shaw, r., Weiner, G., Willman, CL Diversidad de Liderazgo y Desarrollo en los Centros de Cáncer de la Nación. (2022) Instituto Nacional del Cáncer J. DOI: 10.1093/jnci/djac121

Lim, EW, Handzlik, MK, Trefts, E., Gengatharan, JM, Pondevida, CM, Shaw, RJ, Metallo, CM Las alteraciones progresivas en el metabolismo de aminoácidos y lípidos se correlacionan con neuropatía periférica en ratones. (2021) Avances de la ciencia. 7(42):eabj4077. DOI: 10.1126/sciadv.abj4077

Trefts, E., Shaw, RJ AMPK: restauración de la homeostasis metabólica en el espacio y el tiempo. (2021) célula molecular. 81(18):3677-3690. DOI: 10.1016/j.molcel.2021.08.015

Hung, CM, Lombardo, PS, Malik, N., Brun, SN, Hellberg, K., Van Nostrand, JL, Garcia, D., Baumgart, J., Diffenderfer, K., Asara, JM, Shaw, RJ La fosforilación del dominio Parkin ACT mediada por AMPK/ULK1 media un paso temprano en la mitofagia. (2021) Avances de la ciencia. 7(15). DOI: 10.1126/sciadv.abg4544

Lin, C., Blessing, AM, Pulliam, TL, Shi, Y., Wilkenfeld, SR, Han, JJ, Murray, MM, Pham, AH, Duong, K., Brun, SN, Shaw, RJ, Ittmann, MM, Frigo, DE La inhibición de CAMKK2 afecta la autofagia y el cáncer de próstata resistente a la castración a través de la supresión de la señalización de AMPK-ULK1. (2021) Oncogenes DOI: 10.1038 / s41388-021, 01658-z

Ren, H., Bakas, NA, Vamos, M., Chaikuad, A., Limpert, AS, Wimer, CD, Brun, SN, Lambert, LJ, Tautz, L., Celeridad, M., Sheffler, DJ, Knapp , S., Shaw, RJ, Cosford, NDP Diseño, síntesis y caracterización de un inhibidor de autofagia ULK1/2 específico dual activo por vía oral que actúa en sinergia con el inhibidor de PARP olaparib para el tratamiento del cáncer de mama triple negativo (2020) Revista de Química Medicinal. DOI: 10.1021/acs.jmedchem.0c00873

Van Nostrand, JL, Hellberg, K., Luo, EC, Van Nostrand, EL, Dayn, A., Yu, J., Shokhirev, MN, Dayn, Y., Yeo, GW, Shaw, RJ La regulación de AMPK de Raptor y TSC2 media los efectos de la metformina en el control transcripcional del anabolismo y la inflamación. (2020) Genes y desarrollo. DOI: 10.1101/gad.339895.120

Yoon, H., Spinelli, JB, Zaganjor, E., Wong, SJ, German, NJ, Randall, EC, Dean, A., Clermont, A., Paulo, JA, Garcia, D., Li, H., Rombold, O., Agar, NYR, Goodyear, LJ, Shaw, RJ, Gygi, SP, Auwerx, J., Haigis, MC La pérdida de PHD3 promueve la capacidad de ejercicio y la oxidación de grasas en el músculo esquelético. (2020) Metabolismo Celular. DOI: 10.1016 / j.cmet.2020.06.017

Stein, BD, Calzolari, D., Hellberg, K., Hu, YS, He, L., Hung, CM, Toyama, EQ, Ross, DS, Lillemeier, BF, Cantley, LC, Yates, JR, Shaw, RJ La proteómica cuantitativa in vivo de la respuesta de metformina en el hígado revela redes de señalización dependientes e independientes de AMPK. (2019) Informes de celda. 29(10):3331-3348.e7. DOI: 10.1016/j.celrep.2019.10.117

Stein, BD, Herzig, S., Martínez-Bartolomé, S., Lavallée-Adam, M., Shaw, RJ, Yates, JR Comparación del etiquetado genómico CRISPR para purificación por afinidad e inmunoprecipitación endógena junto con espectrometría de masas cuantitativa para identificar el interactoma dinámico AMPKα2. (2019) Revista de investigación de proteoma. 18(10):3703-3714. DOI: 10.1021/acs.jproteome.9b00378

Hollstein, PE, Eichner, LJ, Brun, SN, Kamireddy, A., Svensson, RU, Vera, LI, Ross, DS, Rymoff, TJ, Hutchins, A., Galvez, HM, Williams, AE, Shokhirev, MN, Screaton, RA, Berdeaux, R., Shaw, RJ Las quinasas SIK1 y SIK3 relacionadas con AMPK median los efectos supresores de tumores clave de LKB1 en NSCLC. (2019) Descubrimiento del cáncer. DOI: 10.1158/2159-8290.CD-18-1261

Rodón, L., Svensson, RU, Wiater, E., Chun, MGH, Tsai, WW, Eichner, LJ, Shaw, RJ, Montminy, M. El coactivador CRTC2 de CREB promueve la oncogénesis en el cáncer de pulmón de células no pequeñas con mutación LKB1. (2019) Avances de la ciencia. 5(7):eaaw6455. DOI: 10.1126/sciadv.aaw6455

Hishida, T., Vazquez-Ferrer, E., Hishida-Nozaki, Y., Sancho-Martinez, I., Takahashi, Y., Hatanaka, F., Wu, J., Ocampo, A., Reddy, P. , Wu, MZ, Gerken, L., Shaw, RJ, Rodriguez Esteban, C., Benner, C., Nakagawa, H., Guillen Garcia, P., Nuñez Delicado, E., Castells, A., Campistol, JM, Liu, GH, Izpisua Belmonte, JC Las mutaciones en las células SOX2 del intestino anterior inducen una proliferación eficiente a través de la vía CXCR2. (2019) Proteína y Célula. 10(7):485-495. DOI: 10.1007/s13238-019-0630-3

Nassour, J., Radford, R., Correia, A., Fusté, JM, Schoell, B., Jauch, A., Shaw, RJ, Karlseder, J. La muerte celular autofágica restringe la inestabilidad cromosómica durante la crisis replicativa. (2019) Naturaleza. 565(7741):659-663. DOI: 10.1038/s41586-019-0885-0

García, D., Hellberg, K., Chaix, A., Wallace, M., Herzig, S., Badur, MG, Lin, T., Shokhirev, MN, Pinto, AFM, Ross, DS, Saghatelian, A. , Panda, S., Dow, LE, Metallo, CM, Shaw, RJ La activación genética de AMPK específica del hígado protege contra la obesidad inducida por la dieta y la NAFLD. (2019) Informes de celda. 26(1):192-208.e6. DOI: 10.1016/j.celrep.2018.12.036

Limpert, AS, Lambert, LJ, Bakas, NA, Bata, N., Brun, SN, Shaw, RJ, Cosford, NDP Autofagia en Cáncer: Regulación por Moléculas Pequeñas. (2018) Tendencias en Ciencias Farmacológicas. 39(12):1021-1032. DOI: 10.1016/j.tips.2018.10.004

Eichner, LJ, Brun, SN, Herzig, S., Young, NP, Curtis, SD, Shackelford, DB, Shokhirev, MN, Leblanc, M., Vera, LI, Hutchins, A., Ross, DS, Shaw, RJ, Svensson, Rusia El análisis genético revela que se requiere AMPK para apoyar el crecimiento tumoral en modelos murinos de cáncer de pulmón dependientes de Kras. (2018) Metabolismo Celular. 29(2):285-302. DOI: 10.1016/j.cmet.2018.10.005

Lewis, TL, Kwon, SK, Lee, A., Shaw, r., Polleux, F. La fisión mitocondrial dependiente de MFF regula la liberación presináptica y la ramificación de axones al limitar el tamaño de las mitocondrias axonales. (2018) Nature Communications. 9(1):5008. DOI: 10.1038/s41467-018-07416-2

Fiedler, CE, Shaw, RJ AMPK regula el epigenoma a través de la fosforilación de TET2. (2018) Metabolismo Celular. 28(4):534-536. DOI: 10.1016/j.cmet.2018.09.015

Holstein, PE, Shaw, RJ Las células T inflamadas y el estroma impulsan los tumores intestinales. (2018) Ciencia. 361(6400):332-333. DOI: 10.1126/ciencia.aau4804

Holstein, PE, Shaw, RJ GNAS cambia el metabolismo en el cáncer de páncreas. (2018) Biología celular de la naturaleza. 20(7):740-741. DOI: 10.1038/s41556-018-0120-5

Herzig, S., Shaw, RJ AMPK: guardián del metabolismo y la homeostasis mitocondrial. (2017) Nature Reviews Biología Celular Molecular. 19(2):121-135. DOI: 10.1038/nrm.2017.95

Parker, SJ, Svensson, RU, Divakaruni, AS, Lefebvre, AE, Murphy, AN, Shaw, RJ, Metallo, CM LKB1 promueve la flexibilidad metabólica en respuesta al estrés energético. (2017) Metab Ing. 43 (parte B): 208-217. DOI: 10.1016/j.ymben.2016.12.010

Bar-Peled, L., Kemper, EK, Suciu, RM, Vinogradova, EV, Backus, KM, Horning, BD, Paul, TA, Ichu, TA, Svensson, RU, Olucha, J., Chang, MW, Kok, BP, Zhu, Z., Ihle, NT, Dix, MM, Jiang, P., Hayward, MM, Saez, E., Shaw, RJ, Cravatt, BF La proteómica química identifica vulnerabilidades farmacológicas en un cáncer definido genéticamente. (2017) Cell. 171(3):696-709. DOI: 10.1016/j.cell.2017.08.051

García, D., Shaw, RJ AMPK: Mecanismos de detección de energía celular y restauración del equilibrio metabólico. (2017) célula molecular. 66(6):789-800. DOI: 10.1016/j.molcel.2017.05.032

Ruggero, D., Shaw, RJ Resumen editorial: Regulación celular: 1000 Sabores incluyendo chocolate y chiles. (2017) Opinión actual en biología celular. 45:iv-vi. DOI: 10.1016/j.ceb.2017.05.008

Howell, JJ, Hellberg, K., Turner, M., Talbott, G., Kolar, MJ, Ross, DS, Hoxhaj, G., Saghatelian, A., Shaw, RJ, Manning, BD La metformina inhibe la señalización hepática de mTORC1 a través de mecanismos dependientes de la dosis que involucran a AMPK y al complejo TSC. (2017) Metabolismo Celular. 25(2):463-471. DOI: 10.1016/j.cmet.2016.12.009

Svensson, Rusia, Shaw, RJ La síntesis de lípidos es una responsabilidad metabólica del cáncer de pulmón de células no pequeñas. (2016) Simposio de Cold Spring Harbor sobre biología cuantitativa. 81:93-103. DOI: 10.1101/sqb.2016.81.030874

Svensson, RU, Parker, SJ, Eichner, LJ, Kolar, MJ, Wallace, M., Brun, SN, Lombardo, PS, Van Nostrand, JL, Hutchins, A., Vera, L., Gerken, L., Greenwood , J., Bhat, S., Harriman, G., Westlin, WF, Harwood, HJ, Saghatelian, A., Kapeller, R., Metallo, CM, Shaw, RJ La inhibición de la acetil-CoA carboxilasa suprime la síntesis de ácidos grasos y el crecimiento tumoral del cáncer de pulmón de células no pequeñas en modelos preclínicos. (2016) Nature Medicine. 22(10):1108-1119. DOI: 10.1038/nm.4181

Merkwirth, C., Jovaisaite, V., Durieux, J., Matilainen, O., Jordan, SD, Quiros, PM, Steffen, KK, Williams, EG, Mouchiroud, L., Tronnes, SU, Murillo, V., Wolff, Carolina del Sur, Shaw, RJ, Auwerx, J., Dillin, A. Dos histonas desmetilasas conservadas regulan la longevidad inducida por estrés mitocondrial. (2016) Cell. 165(5):1209-23. DOI: 10.1016/j.cell.2016.04.012

Young, NP, Kamireddy, A., Van Nostrand, JL, Eichner, LJ, Shokhirev, MN, Dayn, Y., Shaw, RJ AMPK gobierna la especificación del linaje a través de la regulación de los lisosomas dependiente de Tfeb. (2016) Genes y desarrollo. 30(5):535-52. DOI: 10.1101/gad.274142.115

Toyama, EQ, Herzig, S., Courchet, J., Lewis, TL, Losón, OC, Hellberg, K., Young, NP, Chen, H., Polleux, F., Chan, DC, Shaw, RJ Metabolismo. La proteína quinasa activada por AMP media la fisión mitocondrial en respuesta al estrés energético. (2016) Ciencia. 351 (6270): 275-281. DOI: 10.1126/ciencia.aab4138

Shaw, RJ AMPK evita que las células tumorales mueran de hambre. (2015) Célula madre celular. 17(5):503-4. DOI: 10.1016/j.tallo.2015.10.007

Schaffer, BE, Levin, RS, Hertz, NT, Maures, TJ, Schoof, ML, Hollstein, PE, Benayoun, BA, Banko, MR, Shaw, RJ, Shokat, KM, Brunet, A. La identificación de los sitios de fosforilación de AMPK revela una red de proteínas involucradas en la invasión celular y facilita la predicción de sustratos a gran escala. (2015) Metabolismo Celular. 22(5):907-21. DOI: 10.1016/j.cmet.2015.09.009

McClatchy, DB, Ma, Y., Liu, C., Stein, BD, Martínez-Bartolomé, S., Vasquez, D., Hellberg, K., Shaw, RJ, Yates, JR El etiquetado de azidohomoalanina pulsada en mamíferos (PALM) detecta cambios en ratones knockout para LKB1 específicos del hígado. (2015) Revista de investigación de proteoma. 14(11):4815-22. DOI: 10.1021/acs.jproteome.5b00653

Egan, DF, Chun, MG, Vamos, M., Zou, H., Rong, J., Miller, CJ, Lou, HJ, Raveendra-Panickar, D., Yang, CC, Sheffler, DJ, Teriete, P. , Asara, JM, Turk, BE, Cosford, ND, Shaw, RJ Inhibición de moléculas pequeñas de la autofagia quinasa ULK1 e identificación de sustratos de ULK1. (2015) célula molecular. 59(2):285-97. DOI: 10.1016/j.molcel.2015.05.031

Shaw, RJ Metabolismo tumoral: las proteínas MAGE-A ayudan a TRIM a convertir AMPK. (2015) Biología actual. 25(10):R418-20. DOI: 10.1016/j.cub.2015.03.019

Xia, Y., Yeddula, N., Leblanc, M., Ke, E., Zhang, Y., Oldfield, E., Shaw, RJ, Verma, MI Proliferación celular reducida por agotamiento de IKK2 en un modelo de cáncer de pulmón de ratón. (2015) Biología celular de la naturaleza. 17(4):532. DOI: 10.1038/ncb3145

Goodwin, JM, Svensson, RU, Lou, HJ, Winslow, MM, Turk, BE, Shaw, RJ Una vía de señalización independiente de AMPK aguas abajo del supresor de tumores LKB1 controla Snail1 y el potencial metastásico. (2014) célula molecular. 55(3):436-50. DOI: 10.1016/j.molcel.2014.06.021

Mouchiroud, L., Eichner, LJ, Shaw, RJ, Auwerx, J. Correguladores transcripcionales: ajuste fino del metabolismo. (2014) Metabolismo Celular. 20(1):26-40. DOI: 10.1016/j.cmet.2014.03.027

Luan, B., Goodarzi, MO, Phillips, NG, Guo, X., Chen, YD, Yao, J., Allison, M., Rotter, JI, Shaw, r., Montminy, M. Los aumentos mediados por leptina en la señalización de catecolaminas reducen la inflamación del tejido adiposo a través de la activación del macrófago HDAC4. (2014) Metabolismo Celular. 19(6):1058-65. DOI: 10.1016/j.cmet.2014.03.024

Faubert, B., Vincent, EE, Griss, T., Samborska, B., Izreig, S., Svensson, RU, Mamer, OA, Avizonis, D., Shackelford, DB, Shaw, RJ, Jones, RG La pérdida del supresor de tumores LKB1 promueve la reprogramación metabólica de las células cancerosas a través de HIF-1α. (2014) Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América. 111(7):2554-9. DOI: 10.1073/pnas.1312570111

Shaw, RJ La metformina recorta las grasas para restaurar la sensibilidad a la insulina. (2013) Nature Medicine. 19(12):1570-2. DOI: 10.1038/nm.3414

Masui, K., Tanaka, K., Akhavan, D., Babic, I., Gini, B., Matsutani, T., Iwanami, A., Liu, F., Villa, GR, Gu, Y., Campos , C., Zhu, S., Yang, H., Yong, WH, Cloughesy, TF, Mellinghoff, IK, Cavenee, WK, Shaw, RJ, Mischel, PD El complejo mTOR 2 controla el metabolismo glucolítico en el glioblastoma a través de la acetilación de FoxO y la regulación positiva de c-Myc. (2013) Metabolismo Celular. 18(5):726-39. DOI: 10.1016/j.cmet.2013.09.013

Liu, Y., Marks, K., Cowley, GS, Carretero, J., Liu, Q., Nieland, TJ, Xu, C., Cohoon, TJ, Gao, P., Zhang, Y., Chen, Z ., Altabef, AB, Tchaicha, JH, Wang, X., Choe, S., Driggers, EM, Zhang, J., Bailey, ST, Sharpless, NE, Hayes, DN, Patel, NM, Janne, PA, Bardeesy , N., Engelman, JA, Manning, BD, Shaw, RJ, Asara, JM, Scully, R., Kimmelman, A., Byers, LA, Gibbons, DL, Wistuba, II, Heymach, JV, Kwiatkowski, DJ, Kim, WY, Kung, AL, Gray, NS, Root, DE , Cantley, LC, Wong, KK Los estudios genómicos metabólicos y funcionales identifican a la desoxitimidilato quinasa como un objetivo en el cáncer de pulmón con mutación LKB1. (2013) Descubrimiento del cáncer. 3(8):870-9. DOI: 10.1158/2159-8290.CD-13-0015

Chun, MG, Shaw, RJ Metabolismo del cáncer en amplitud y profundidad. (2013) Biotecnología de la naturaleza. 31(6):505-7. DOI: 10.1038/nbt.2611

Shaw, RJ Biología Celular. Los GATOR le dan un mordisco a mTOR. (2013) Ciencia. 340 (6136): 1056-7. DOI: 10.1126/ciencia.1240315

Shackelford, DB, Abt, E., Gerken, L., Vasquez, DS, Seki, A., Leblanc, M., Wei, L., Fishbein, MC, Czernin, J., Mischel, PS, Shaw, RJ La inactivación de LKB1 dicta la respuesta terapéutica del cáncer de pulmón de células no pequeñas al fármaco metabólico fenformina. (2013) Célula cancerosa. 23(2):143-58. DOI: 10.1016/j.ccr.2012.12.008

Mihaylova, MM, Shaw, RJ Reprogramación metabólica por histona desacetilasas de clase I y II. (2013) Tendencias en Endocrinología y Metabolismo. 24(1):48-57. DOI: 10.1016/j.tem.2012.09.003

Shaw, RJ, Cantley, LC Biología Celular. Sensor antiguo para droga antigua. (2012) Ciencia. 336 (6083): 813-4. DOI: 10.1126/ciencia.1223140

Svensson, Rusia, Shaw, RJ Metabolismo del cáncer: tumor amigo o enemigo. (2012) Naturaleza. 485(7400):590-1. DOI: 10.1038/485590a

Klionsky, D.J., Abdalla, F.C., Abeliovich, H., Abraham, R.T., Acevedo-Arozena, A., Adeli, K., Agholme, L., Agnello, M., Agostinis, P., Aguirre-Ghiso, J.A., Ahn, H.J., Ait-Mohamed, O., Ait-Si-Ali, S., Akematsu, T., Akira, S., Al-Younes, H.M., Al-Zeer, M.A., Albert, M.L., Albin, R.L., Alegre-Abarrategui, J., Aleo, M.F., Alirezaei, M., Almasan, A., Almonte-Becerril, M., Amano, A., Amaravadi, R., Amarnath, S., Amer, A.O., Andrieu-Abadie, N., Anantharam, V., Ann, D.K., Anoopkumar-Dukie, S., Aoki, H., Apostolova, N., Arancia, G., Aris, J.P., Asanuma, K., Asare, N.Y., Ashida, H., Askanas, V., Askew, D.S., Auberger, P., Baba, M., Backues, S.K., Baehrecke, E.H., Bahr, B.A., Bai, X.Y., Bailly, Y., Baiocchi, R., Baldini, G., Balduini, W., Ballabio, A., Bamber, B.A., Bampton, E.T., Bánhegyi, G., Bartholomew, C.R., Bassham, D.C., Bast, R.C., Batoko, H., Bay, B.H., Beau, I., Béchet, D.M., Begley, T.J., Behl, C., Behrends, C., Bekri, S., Bellaire, B., Bendall, L.J., Benetti, L., Berliocchi, L., Bernardi, H., Bernassola, F., Besteiro, S., Bhatia-Kissova, I., Bi, X., Biard-Piechaczyk, M., Blum, J.S., Boise, L.H., Bonaldo, P., Boone, D.L., Bornhauser, B.C., Bortoluci, K.R., Bossis, I., Bost, F., Bourquin, J.P., Boya, P., Boyer-Guittaut, M., Bozhkov, P.V., Brady, N.R., Brancolini, C., Brech, A., Brenman, J.E., Brennand, A., Bresnick, E.H., Brest, P., Bridges, D., Bristol, M.L., Brookes, P.S., Brown, E.J., Brumell, J.H., Brunetti-Pierri, N., Brunk, U.T., Bulman, D.E., Bultman, S.J., Bultynck, G., Burbulla, L.F., Bursch, W., Butchar, J.P., Buzgariu, W., Bydlowski, S.P., Cadwell, K., Cahová, M., Cai, D., Cai, J., Cai, Q., Calabretta, B., Calvo-Garrido, J., Camougrand, N., Campanella, M., Campos-Salinas, J., Candi, E., Cao, L., Caplan, A.B., Carding, S.R., Cardoso, S.M., Carew, J.S., Carlin, C.R., Carmignac, V., Carneiro, L.A., Carra, S., Caruso, R.A., Casari, G., Casas, C., Castino, R., Cebollero, E., Cecconi, F., Celli, J., Chaachouay, H., Chae, H.J., Chai, C.Y., Chan, D.C., Chan, E.Y., Chang, R.C., Che, C.M., Chen, C.C., Chen, G.C., Chen, G.Q., Chen, M., Chen, Q., Chen, S.S., Chen, W., Chen, X., Chen, X., Chen, X., Chen, Y.G., Chen, Y., Chen, Y., Chen, Y.J., Chen, Z., Cheng, A., Cheng, C.H., Cheng, Y., Cheong, H., Cheong, J.H., Cherry, S., Chess-Williams, R., Cheung, Z.H., Chevet, E., Chiang, H.L., Chiarelli, R., Chiba, T., Chin, L.S., Chiou, S.H., Chisari, F.V., Cho, C.H., Cho, D.H., Choi, A.M., Choi, D., Choi, K.S., Choi, M.E., Chouaib, S., Choubey, D., Choubey, V., Chu, C.T., Chuang, T.H., Chueh, S.H., Chun, T., Chwae, Y.J., Chye, M.L., Ciarcia, R., Ciriolo, M.R., Clague, M.J., Clark, R.S., Clarke, P.G., Clarke, R., Codogno, P., Coller, H.A., Colombo, M.I., Comincini, S., Condello, M., Condorelli, F., Cookson, M.R., Coombs, G.H., Coppens, I., Corbalan, R., Cossart, P., Costelli, P., Costes, S., Coto-Montes, A., Couve, E., Coxon, F.P., Cregg, J.M., Crespo, J.L., Cronjé, M.J., Cuervo, A.M., Cullen, J.J., Czaja, M.J., D'Amelio, M., Darfeuille-Michaud, A., Davids, L.M., Davies, F.E., De Felici, M., de Groot, J.F., de Haan, C.A., De Martino, L., De Milito, A., De Tata, V., Debnath, J., Degterev, A., Dehay, B., Delbridge, L.M., Demarchi, F., Deng, Y.Z., Dengjel, J., Dent, P., Denton, D., Deretic, V., Desai, S.D., Devenish, R.J., Di Gioacchino, M., Di Paolo, G., Di Pietro, C., Díaz-Araya, G., Díaz-Laviada, I., Diaz-Meco, M.T., Diaz-Nido, J., Dikic, I., Dinesh-Kumar, S.P., Ding, W.X., Distelhorst, C.W., Diwan, A., Djavaheri-Mergny, M., Dokudovskaya, S., Dong, Z., Dorsey, F.C., Dosenko, V., Dowling, J.J., Doxsey, S., Dreux, M., Drew, M.E., Duan, Q., Duchosal, M.A., Duff, K., Dugail, I., Durbeej, M., Duszenko, M., Edelstein, C.L., Edinger, A.L., Egea, G., Eichinger, L., Eissa, N.T., Ekmekcioglu, S., El-Deiry, W.S., Elazar, Z., Elgendy, M., Ellerby, L.M., Eng, K.E., Engelbrecht, A.M., Engelender, S., Erenpreisa, J., Escalante, R., Esclatine, A., Eskelinen, E.L., Espert, L., Espina, V., Fan, H., Fan, J., Fan, Q.W., Fan, Z., Fang, S., Fang, Y., Fanto, M., Fanzani, A., Farkas, T., Farré, J.C., Faure, M., Fechheimer, M., Feng, C.G., Feng, J., Feng, Q., Feng, Y., Fésüs, L., Feuer, R., Figueiredo-Pereira, M.E., Fimia, G.M., Fingar, D.C., Finkbeiner, S., Finkel, T., Finley, K.D., Fiorito, F., Fisher, E.A., Fisher, P.B., Flajolet, M., Florez-McClure, M.L., Florio, S., Fon, E.A., Fornai, F., Fortunato, F., Fotedar, R., Fowler, D.H., Fox, H.S., Franco, R., Frankel, L.B., Fransen, M., Fuentes, J.M., Fueyo, J., Fujii, J., Fujisaki, K., Fujita, E., Fukuda, M., Furukawa, R.H., Gaestel, M., Gailly, P., Gajewska, M., Galliot, B., Galy, V., Ganesh, S., Ganetzky, B., Ganley, I.G., Gao, F.B., Gao, G.F., Gao, J., Garcia, L., Garcia-Manero, G., Garcia-Marcos, M., Garmyn, M., Gartel, A.L., Gatti, E., Gautel, M., Gawriluk, T.R., Gegg, M.E., Geng, J., Germain, M., Gestwicki, J.E., Gewirtz, D.A., Ghavami, S., Ghosh, P., Giammarioli, A.M., Giatromanolaki, A.N., Gibson, S.B., Gilkerson, R.W., Ginger, M.L., Ginsberg, H.N., Golab, J., Goligorsky, M.S., Golstein, P., Gomez-Manzano, C., Goncu, E., Gongora, C., Gonzalez, C.D., Gonzalez, R., González-Estévez, C., González-Polo, R.A., Gonzalez-Rey, E., Gorbunov, N.V., Gorski, S., Goruppi, S., Gottlieb, R.A., Gozuacik, D., Granato, G.E., Grant, G.D., Green, K.N., Gregorc, A., Gros, F., Grose, C., Grunt, T.W., Gual, P., Guan, J.L., Guan, K.L., Guichard, S.M., Gukovskaya, A.S., Gukovsky, I., Gunst, J., Gustafsson, A.B., Halayko, A.J., Hale, A.N., Halonen, S.K., Hamasaki, M., Han, F., Han, T., Hancock, M.K., Hansen, M., Harada, H., Harada, M., Hardt, S.E., Harper, J.W., Harris, A.L., Harris, J., Harris, S.D., Hashimoto, M., Haspel, J.A., Hayashi, S., Hazelhurst, L.A., He, C., He, Y.W., Hébert, M.J., Heidenreich, K.A., Helfrich, M.H., Helgason, G.V., Henske, E.P., Herman, B., Herman, P.K., Hetz, C., Hilfiker, S., Hill, J.A., Hocking, L.J., Hofman, P., Hofmann, T.G., Höhfeld, J., Holyoake, T.L., Hong, M.H., Hood, D.A., Hotamisligil, G.S., Houwerzijl, E.J., Høyer-Hansen, M., Hu, B., Hu, C.A., Hu, H.M., Hua, Y., Huang, C., Huang, J., Huang, S., Huang, W.P., Huber, T.B., Huh, W.K., Hung, T.H., Hupp, T.R., Hur, G.M., Hurley, J.B., Hussain, S.N., Hussey, P.J., Hwang, J.J., Hwang, S., Ichihara, A., Ilkhanizadeh, S., Inoki, K., Into, T., Iovane, V., Iovanna, J.L., Ip, N.Y., Isaka, Y., Ishida, H., Isidoro, C., Isobe, K., Iwasaki, A., Izquierdo, M., Izumi, Y., Jaakkola, P.M., Jäättelä, M., Jackson, G.R., Jackson, W.T., Janji, B., Jendrach, M., Jeon, J.H., Jeung, E.B., Jiang, H., Jiang, H., Jiang, J.X., Jiang, M., Jiang, Q., Jiang, X., Jiang, X., Jiménez, A., Jin, M., Jin, S., Joe, C.O., Johansen, T., Johnson, D.E., Johnson, G.V., Jones, N.L., Joseph, B., Joseph, S.K., Joubert, A.M., Juhász, G., Juillerat-Jeanneret, L., Jung, C.H., Jung, Y.K., Kaarniranta, K., Kaasik, A., Kabuta, T., Kadowaki, M., Kagedal, K., Kamada, Y., Kaminskyy, V.O., Kampinga, H.H., Kanamori, H., Kang, C., Kang, K.B., Kang, K.I., Kang, R., Kang, Y.A., Kanki, T., Kanneganti, T.D., Kanno, H., Kanthasamy, A.G., Kanthasamy, A., Karantza, V., Kaushal, G.P., Kaushik, S., Kawazoe, Y., Ke, P.Y., Kehrl, J.H., Kelekar, A., Kerkhoff, C., Kessel, D.H., Khalil, H., Kiel, J.A., Kiger, A.A., Kihara, A., Kim, D.R., Kim, D.H., Kim, D.H., Kim, E.K., Kim, H.R., Kim, J.S., Kim, J.H., Kim, J.C., Kim, J.K., Kim, P.K., Kim, S.W., Kim, Y.S., Kim, Y., Kimchi, A., Kimmelman, A.C., King, J.S., Kinsella, T.J., Kirkin, V., Kirshenbaum, L.A., Kitamoto, K., Kitazato, K., Klein, L., Klimecki, W.T., Klucken, J., Knecht, E., Ko, B.C., Koch, J.C., Koga, H., Koh, J.Y., Koh, Y.H., Koike, M., Komatsu, M., Kominami, E., Kong, H.J., Kong, W.J., Korolchuk, V.I., Kotake, Y., Koukourakis, M.I., Kouri Flores, J.B., Kovács, A.L., Kraft, C., Krainc, D., Krämer, H., Kretz-Remy, C., Krichevsky, A.M., Kroemer, G., Krüger, R., Krut, O., Ktistakis, N.T., Kuan, C.Y., Kucharczyk, R., Kumar, A., Kumar, R., Kumar, S., Kundu, M., Kung, H.J., Kurz, T., Kwon, H.J., La Spada, A.R., Lafont, F., Lamark, T., Landry, J., Lane, J.D., Lapaquette, P., Laporte, J.F., László, L., Lavandero, S., Lavoie, J.N., Layfield, R., Lazo, P.A., Le, W., Le Cam, L., Ledbetter, D.J., Lee, A.J., Lee, B.W., Lee, G.M., Lee, J., Lee, J.H., Lee, M., Lee, M.S., Lee, S.H., Leeuwenburgh, C., Legembre, P., Legouis, R., Lehmann, M., Lei, H.Y., Lei, Q.Y., Leib, D.A., Leiro, J., Lemasters, J.J., Lemoine, A., Lesniak, M.S., Lev, D., Levenson, V.V., Levine, B., Levy, E., Li, F., Li, J.L., Li, L., Li, S., Li, W., Li, X.J., Li, Y.B., Li, Y.P., Liang, C., Liang, Q., Liao, Y.F., Liberski, P.P., Lieberman, A., Lim, H.J., Lim, K.L., Lim, K., Lin, C.F., Lin, F.C., Lin, J., Lin, J.D., Lin, K., Lin, W.W., Lin, W.C., Lin, Y.L., Linden, R., Lingor, P., Lippincott-Schwartz, J., Lisanti, M.P., Liton, P.B., Liu, B., Liu, C.F., Liu, K., Liu, L., Liu, Q.A., Liu, W., Liu, Y.C., Liu, Y., Lockshin, R.A., Lok, C.N., Lonial, S., Loos, B., Lopez-Berestein, G., López-Otín, C., Lossi, L., Lotze, M.T., Lőw, P., Lu, B., Lu, B., Lu, B., Lu, Z., Luciano, F., Lukacs, N.W., Lund, A.H., Lynch-Day, M.A., Ma, Y., Macian, F., MacKeigan, J.P., Macleod, K.F., Madeo, F., Maiuri, L., Maiuri, M.C., Malagoli, D., Malicdan, M.C., Malorni, W., Man, N., Mandelkow, E.M., Manon, S., Manov, I., Mao, K., Mao, X., Mao, Z., Marambaud, P., Marazziti, D., Marcel, Y.L., Marchbank, K., Marchetti, P., Marciniak, S.J., Marcondes, M., Mardi, M., Marfe, G., Mariño, G., Markaki, M., Marten, M.R., Martin, S.J., Martinand-Mari, C., Martinet, W., Martinez-Vicente, M., Masini, M., Matarrese, P., Matsuo, S., Matteoni, R., Mayer, A., Mazure, N.M., McConkey, D.J., McConnell, M.J., McDermott, C., McDonald, C., McInerney, G.M., McKenna, S.L., McLaughlin, B., McLean, P.J., McMaster, C.R., McQuibban, G.A., Meijer, A.J., Meisler, M.H., Meléndez, A., Melia, T.J., Melino, G., Mena, M.A., Menendez, J.A., Menna-Barreto, R.F., Menon, M.B., Menzies, F.M., Mercer, C.A., Merighi, A., Merry, D.E., Meschini, S., Meyer, C.G., Meyer, T.F., Miao, C.Y., Miao, J.Y., Michels, P.A., Michiels, C., Mijaljica, D., Milojkovic, A., Minucci, S., Miracco, C., Miranti, C.K., Mitroulis, I., Miyazawa, K., Mizushima, N., Mograbi, B., Mohseni, S., Molero, X., Mollereau, B., Mollinedo, F., Momoi, T., Monastyrska, I., Monick, M.M., Monteiro, M.J., Moore, M.N., Mora, R., Moreau, K., Moreira, P.I., Moriyasu, Y., Moscat, J., Mostowy, S., Mottram, J.C., Motyl, T., Moussa, C.E., Müller, S., Muller, S., Münger, K., Münz, C., Murphy, L.O., Murphy, M.E., Musarò, A., Mysorekar, I., Nagata, E., Nagata, K., Nahimana, A., Nair, U., Nakagawa, T., Nakahira, K., Nakano, H., Nakatogawa, H., Nanjundan, M., Naqvi, N.I., Narendra, D.P., Narita, M., Navarro, M., Nawrocki, S.T., Nazarko, T.Y., Nemchenko, A., Netea, M.G., Neufeld, T.P., Ney, P.A., Nezis, I.P., Nguyen, H.P., Nie, D., Nishino, I., Nislow, C., Nixon, R.A., Noda, T., Noegel, A.A., Nogalska, A., Noguchi, S., Notterpek, L., Novak, I., Nozaki, T., Nukina, N., Nürnberger, T., Nyfeler, B., Obara, K., Oberley, T.D., Oddo, S., Ogawa, M., Ohashi, T., Okamoto, K., Oleinick, N.L., Oliver, F.J., Olsen, L.J., Olsson, S., Opota, O., Osborne, T.F., Ostrander, G.K., Otsu, K., Ou, J.H., Ouimet, M., Overholtzer, M., Ozpolat, B., Paganetti, P., Pagnini, U., Pallet, N., Palmer, G.E., Palumbo, C., Pan, T., Panaretakis, T., Pandey, U.B., Papackova, Z., Papassideri, I., Paris, I., Park, J., Park, O.K., Parys, J.B., Parzych, K.R., Patschan, S., Patterson, C., Pattingre, S., Pawelek, J.M., Peng, J., Perlmutter, D.H., Perrotta, I., Perry, G., Pervaiz, S., Peter, M., Peters, G.J., Petersen, M., Petrovski, G., Phang, J.M., Piacentini, M., Pierre, P., Pierrefite-Carle, V., Pierron, G., Pinkas-Kramarski, R., Piras, A., Piri, N., Platanias, L.C., Pöggeler, S., Poirot, M., Poletti, A., Poüs, C., Pozuelo-Rubio, M., Prætorius-Ibba, M., Prasad, A., Prescott, M., Priault, M., Produit-Zengaffinen, N., Progulske-Fox, A., Proikas-Cezanne, T., Przedborski, S., Przyklenk, K., Puertollano, R., Puyal, J., Qian, S.B., Qin, L., Qin, Z.H., Quaggin, S.E., Raben, N., Rabinowich, H., Rabkin, S.W., Rahman, I., Rami, A., Ramm, G., Randall, G., Randow, F., Rao, V.A., Rathmell, J.C., Ravikumar, B., Ray, S.K., Reed, B.H., Reed, J.C., Reggiori, F., Régnier-Vigouroux, A., Reichert, A.S., Reiners, J.J., Reiter, R.J., Ren, J., Revuelta, J.L., Rhodes, C.J., Ritis, K., Rizzo, E., Robbins, J., Roberge, M., Roca, H., Roccheri, M.C., Rocchi, S., Rodemann, H.P., Rodríguez de Córdoba, S., Rohrer, B., Roninson, I.B., Rosen, K., Rost-Roszkowska, M.M., Rouis, M., Rouschop, K.M., Rovetta, F., Rubin, B.P., Rubinsztein, D.C., Ruckdeschel, K., Rucker, E.B., Rudich, A., Rudolf, E., Ruiz-Opazo, N., Russo, R., Rusten, T.E., Ryan, K.M., Ryter, S.W., Sabatini, D.M., Sadoshima, J., Saha, T., Saitoh, T., Sakagami, H., Sakai, Y., Salekdeh, G.H., Salomoni, P., Salvaterra, P.M., Salvesen, G., Salvioli, R., Sanchez, A.M., Sánchez-Alcázar, J.A., Sánchez-Prieto, R., Sandri, M., Sankar, U., Sansanwal, P., Santambrogio, L., Saran, S., Sarkar, S., Sarwal, M., Sasakawa, C., Sasnauskiene, A., Sass, M., Sato, K., Sato, M., Schapira, A.H., Scharl, M., Schätzl, H.M., Scheper, W., Schiaffino, S., Schneider, C., Schneider, M.E., Schneider-Stock, R., Schoenlein, P.V., Schorderet, D.F., Schüller, C., Schwartz, G.K., Scorrano, L., Sealy, L., Seglen, P.O., Segura-Aguilar, J., Seiliez, I., Seleverstov, O., Sell, C., Seo, J.B., Separovic, D., Setaluri, V., Setoguchi, T., Settembre, C., Shacka, J.J., Shanmugam, M., Shapiro, I.M., Shaulian, E., Shaw, RJ, Shelhamer, J.H., Shen, H.M., Shen, W.C., Sheng, Z.H., Shi, Y., Shibuya, K., Shidoji, Y., Shieh, J.J., Shih, C.M., Shimada, Y., Shimizu, S., Shintani, T., Shirihai, O.S., Shore, G.C., Sibirny, A.A., Sidhu, S.B., Sikorska, B., Silva-Zacarin, E.C., Simmons, A., Simon, A.K., Simon, H.U., Simone, C., Simonsen, A., Sinclair, D.A., Singh, R., Sinha, D., Sinicrope, F.A., Sirko, A., Siu, P.M., Sivridis, E., Skop, V., Skulachev, V.P., Slack, R.S., Smaili, S.S., Smith, D.R., Soengas, M.S., Soldati, T., Song, X., Sood, A.K., Soong, T.W., Sotgia, F., Spector, S.A., Spies, C.D., Springer, W., Srinivasula, S.M., Stefanis, L., Steffan, J.S., Stendel, R., Stenmark, H., Stephanou, A., Stern, S.T., Sternberg, C., Stork, B., Strålfors, P., Subauste, C.S., Sui, X., Sulzer, D., Sun, J., Sun, S.Y., Sun, Z.J., Sung, J.J., Suzuki, K., Suzuki, T., Swanson, M.S., Swanton, C., Sweeney, S.T., Sy, L.K., Szabadkai, G., Tabas, I., Taegtmeyer, H., Tafani, M., Takács-Vellai, K., Takano, Y., Takegawa, K., Takemura, G., Takeshita, F., Talbot, N.J., Tan, K.S., Tanaka, K., Tanaka, K., Tang, D., Tang, D., Tanida, I., Tannous, B.A., Tavernarakis, N., Taylor, G.S., Taylor, G.A., Taylor, J.P., Terada, L.S., Terman, A., Tettamanti, G., Thevissen, K., Thompson, C.B., Thorburn, A., Thumm, M., Tian, F., Tian, Y., Tocchini-Valentini, G., Tolkovsky, A.M., Tomino, Y., Tönges, L., Tooze, S.A., Tournier, C., Tower, J., Towns, R., Trajkovic, V., Travassos, L.H., Tsai, T.F., Tschan, M.P., Tsubata, T., Tsung, A., Turk, B., Turner, L.S., Tyagi, S.C., Uchiyama, Y., Ueno, T., Umekawa, M., Umemiya-Shirafuji, R., Unni, V.K., Vaccaro, M.I., Valente, E.M., Van den Berghe, G., van der Klei, I.J., van Doorn, W., van Dyk, L.F., van Egmond, M., van Grunsven, L.A., Vandenabeele, P., Vandenberghe, W.P., Vanhorebeek, I., Vaquero, E.C., Velasco, G., Vellai, T., Vicencio, J.M., Vierstra, R.D., Vila, M., Vindis, C., Viola, G., Viscomi, M.T., Voitsekhovskaja, O.V., von Haefen, C., Votruba, M., Wada, K., Wade-Martins, R., Walker, C.L., Walsh, C.M., Walter, J., Wan, X.B., Wang, A., Wang, C., Wang, D., Wang, F., Wang, F., Wang, G., Wang, H., Wang, H.G., Wang, H.D., Wang, J., Wang, K., Wang, M., Wang, R.C., Wang, X., Wang, X., Wang, Y.J., Wang, Y., Wang, Z., Wang, Z.C., Wang, Z., Wansink, D.G., Ward, D.M., Watada, H., Waters, S.L., Webster, P., Wei, L., Weihl, C.C., Weiss, W.A., Welford, S.M., Wen, L.P., Whitehouse, C.A., Whitton, J.L., Whitworth, A.J., Wileman, T., Wiley, J.W., Wilkinson, S., Willbold, D., Williams, R.L., Williamson, P.R., Wouters, B.G., Wu, C., Wu, D.C., Wu, W.K., Wyttenbach, A., Xavier, R.J., Xi, Z., Xia, P., Xiao, G., Xie, Z., Xie, Z., Xu, D.Z., Xu, J., Xu, L., Xu, X., Yamamoto, A., Yamamoto, A., Yamashina, S., Yamashita, M., Yan, X., Yanagida, M., Yang, D.S., Yang, E., Yang, J.M., Yang, S.Y., Yang, W., Yang, W.Y., Yang, Z., Yao, M.C., Yao, T.P., Yeganeh, B., Yen, W.L., Yin, J.J., Yin, X.M., Yoo, O.J., Yoon, G., Yoon, S.Y., Yorimitsu, T., Yoshikawa, Y., Yoshimori, T., Yoshimoto, K., You, H.J., Youle, R.J., Younes, A., Yu, L., Yu, L., Yu, S.W., Yu, W.H., Yuan, Z.M., Yue, Z., Yun, C.H., Yuzaki, M., Zabirnyk, O., Silva-Zacarin, E., Zacks, D., Zacksenhaus, E., Zaffaroni, N., Zakeri, Z., Zeh, H.J., Zeitlin, S.O., Zhang, H., Zhang, H.L., Zhang, J., Zhang, J.P., Zhang, L., Zhang, L., Zhang, M.Y., Zhang, X.D., Zhao, M., Zhao, Y.F., Zhao, Y., Zhao, Z.J., Zheng, X., Zhivotovsky, B., Zhong, Q., Zhou, C.Z., Zhu, C., Zhu, W.G., Zhu, X.F., Zhu, X., Zhu, Y., Zoladek, T., Zong, W.X., Zorzano, A., Zschocke, J., Zuckerbraun, B. Pautas para el uso y la interpretación de ensayos para monitorear la autofagia. (2012) Autofagia. 8 (4): 445 544-.

Xia, Y., Yeddula, N., Leblanc, M., Ke, E., Zhang, Y., Oldfield, E., Shaw, RJ, Verma, MI Proliferación celular reducida por agotamiento de IKK2 en un modelo de cáncer de pulmón de ratón. (2012) Biología celular de la naturaleza. 14(3):257-65. DOI: 10.1038/ncb2428

Auricchio, N., Malinowska, I., Shaw, r., Manning, BD, Kwiatkowski, DJ Ensayo terapéutico de metformina y bortezomib en un modelo de ratón del complejo de esclerosis tuberosa (TSC). (2012) Más uno. 7(2):e31900. DOI: 10.1371/journal.pone.0031900

Shaw, RJ, Cantley, LC Descifrando nodos clave en el metabolismo de las células cancerosas: azúcar y especias y todo lo bueno. (2012) Informes de biología F1000. 4:2. DOI: 10.3410/B4-2

Mihaylova, MM, Shaw, RJ La vía de señalización de AMPK coordina el crecimiento celular, la autofagia y el metabolismo. (2011) Biología celular de la naturaleza. 13(9):1016-23. DOI: 10.1038/ncb2329

Akhtar, A., Fuchs, E., Mitchison, T., Shaw, RJ, St Johnston, D., Strasser, A., Taylor, S., Walczak, C., Zerial, M. Una década de biología celular molecular: logros y desafíos. (2011) Nature Reviews Biología Celular Molecular. 12(10):669-74. DOI: 10.1038/nrm3187

Egan, D., Kim, J., Shaw, RJ, Guan, KL La quinasa que inicia la autofagia ULK1 se regula a través de la fosforilación opuesta por AMPK y mTOR. (2011) Autofagia. 7 (6): 643 4-.

Mihaylova, MM, Vasquez, DS, Ravnskjaer, K., Denechaud, PD, Yu, RT, Alvarez, JG, Downes, M., Evans, RM, Montminy, M., Shaw, RJ Las histonas desacetilasas de clase IIa son reguladores activados por hormonas de FOXO y de la homeostasis de la glucosa en mamíferos. (2011) Cell. 145(4):607-21. DOI: 10.1016/j.cell.2011.03.043

Wang, B., Moya, N., Niessen, S., Hoover, H., Mihaylova, MM, Shaw, RJ, Yates, JR, Fischer, WH, Thomas, JB, Montminy, M. Un módulo dependiente de hormonas que regula el balance energético. (2011) Cell. 145(4):596-606. DOI: 10.1016/j.cell.2011.04.013

Li, Y., Xu, S., Mihaylova, MM, Zheng, B., Hou, X., Jiang, B., Park, O., Luo, Z., Lefai, E., Shyy, JY, Gao, B., Wierzbicki, M., Verbeuren, TJ, Shaw, RJ, Cohen, RA, Zang, M. AMPK fosforila e inhibe la actividad de SREBP para atenuar la esteatosis hepática y la aterosclerosis en ratones resistentes a la insulina inducidos por dieta. (2011) Metabolismo Celular. 13(4):376-388. DOI: 10.1016/j.cmet.2011.03.009

Mair, W., Morantte, I., Rodrigues, AP, Manning, G., Montminy, M., Shaw, RJ, Dilin, A. La extensión de la vida útil inducida por AMPK y calcineurina está mediada por CRTC-1 y CREB. (2011) Naturaleza. 470 (7334): 404-8. DOI: 10.1038/naturaleza09706

Birnbaum, MJ, Shaw, RJ Genómica: Fármacos, diabetes y cáncer. (2011) Naturaleza. 470(7334):338-9. DOI: 10.1038/470338a

Egan, DF, Shackelford, DB, Mihaylova, MM, Gelino, S., Kohnz, RA, Mair, W., Vasquez, DS, Joshi, A., Gwinn, DM, Taylor, R., Asara, JM, Fitzpatrick, J., Dillin, A., Viollet, B., Kundu, M., Hansen, M., Shaw, RJ La fosforilación de ULK1 (hATG1) por la proteína quinasa activada por AMP conecta la detección de energía con la mitofagia. (2011) Ciencia. 331 (6016): 456-61. DOI: 10.1126/ciencia.1196371

Ohashi, K., Ouchi, N., Higuchi, A., Shaw, RJ, Walsh, K. La deficiencia de LKB1 en las células que expresan Tie2-Cre altera la angiogénesis inducida por isquemia. (2010) Revista de Química Biológica. 285(29):22291-8. DOI: 10.1074/jbc.M110.123794

Shaw, RJ, Evans, RM, Simón, MC Metabolismo y cáncer en La Jolla. (2010) Investigación sobre el cáncer. 70(10):3864-9. DOI: 10.1158/0008-5472.CAN-09-4529

Shaw, RJ Mezcla de metabolismo y cáncer en Madrid. (2010) Informes de OMB. 11(4):249-51. DOI: 10.1038/embor.2010.40

Gwinn, DM, Asara, JM, Shaw, RJ Raptor es fosforilado por cdc2 durante la mitosis. (2010) Más uno. 5(2):e9197. DOI: 10.1371/journal.pone.0009197

Shaw, r. Club de diarios. Un investigador del cáncer reflexiona sobre una conexión fundamental entre los nutrientes y la expresión génica. (2009) Naturaleza. 462 (7275): 829. DOI: 10.1038/462829f

Ikeda, Y., Sato, K., Pimentel, DR, Sam, F., Shaw, RJ, Dyck, JR, Walsh, K. La eliminación cardíaca específica de LKB1 conduce a hipertrofia y disfunción. (2009) Revista de Química Biológica. 284(51):35839-49. DOI: 10.1074/jbc.M109.057273

Lamia, KA, Sachdeva, UM, DiTacchio, L., Williams, EC, Alvarez, JG, Egan, DF, Vasquez, DS, Juguilon, H., Panda, S., Shaw, RJ, Thompson, CB, Evans, RM AMPK regula el reloj circadiano mediante la fosforilación y degradación de criptocromos. (2009) Ciencia. 326 (5951): 437-40. DOI: 10.1126/ciencia.1172156

Shaw, RJ Supresión de tumores por LKB1: SIK-ness previene la metástasis. (2009) Señalización científica. 2(86):pe55. DOI: 10.1126/scisignal.286pe55

Shackelford, DB, Shaw, RJ La vía LKB1-AMPK: metabolismo y control del crecimiento en la supresión tumoral. (2009) Nature Reviews Cáncer. 9(8):563-75. DOI: 10.1038/nrc2676

Shackelford, DB, Vásquez, DS, Corbeil, J., Wu, S., Leblanc, M., Wu, CL, Vera, DR, Shaw, RJ Metabolismo tumoral mediado por mTOR y HIF-1alfa en un modelo de ratón LKB1 del síndrome de Peutz-Jeghers. (2009) Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América. 106(27):11137-42. DOI: 10.1073/pnas.0900465106

Shaw, RJ LKB1 y la proteína quinasa activada por AMP controlan la señalización y el crecimiento de mTOR. (2009) Acta fisiológica. 196(1):65-80. DOI: 10.1111/j.1748-1716.2009.01972.x

Shaw, r., Dilin, A. Señalización de insulina PPTR-1 counterAkts. (2009) Cell. 136(5):816-8. DOI: 10.1016/j.cell.2009.02.029

Mair, W., Panowski, SH, Shaw, RJ, Dilin, A. Optimización de la restricción dietética para el análisis genético de la epistasis y el descubrimiento de genes en C. elegans. (2009) Más uno. 4(2):e4535. DOI: 10.1371/journal.pone.0004535

Shaw, RJ Señalización mTOR: RAG GTPasas transmiten la señal de aminoácidos. (2008) Tendencias en Ciencias Bioquímicas. 33(12):565-8. DOI: 10.1016/j.tibs.2008.09.005

Shaw, RJ Raptor se abalanza sobre el metabolismo. (2008) Metabolismo Celular. 8(5):343-4. DOI: 10.1016/j.cmet.2008.10.007

Shaw, RJ LKB1: cáncer, polaridad, metabolismo y ahora fertilidad. (2008) Revista Bioquímica. 416(1):e1-3. DOI: 10.1042/BJ20082023

Narkar, VA, Downes, M., Yu, RT, Embler, E., Wang, YX, Banayo, E., Mihaylova, MM, Nelson, MC, Zou, Y., Juguilon, H., Kang, H., Shaw, RJ, Evans, Reino Unido Los agonistas de AMPK y PPARdelta son miméticos del ejercicio. (2008) Cell. 134(3):405-15. DOI: 10.1016/j.cell.2008.06.051

Gwinn, DM, Shackelford, DB, Egan, DF, Mihaylova, MM, Mery, A., Vasquez, DS, Turk, BE, Shaw, RJ La fosforilación de AMPK de raptor media un punto de control metabólico. (2008) célula molecular. 30(2):214-26. DOI: 10.1016/j.molcel.2008.03.003

Shaw, RJ Metabolismo de la glucosa y cáncer. (2006) Opinión actual en biología celular. 18(6):598-608. DOI: 10.1016/j.ceb.2006.10.005

Baur, JA, Pearson, KJ, Price, NL, Jamieson, HA, Lerin, C., Kalra, A., Prabhu, VV, Allard, JS, Lopez-Lluch, G., Lewis, K., Pistell, PJ, Poosala, S., Becker, KG, Boss, O., Gwinn, D., Wang, M., Ramaswamy, S., Fishbein, KW, Spencer, RG, Lakatta, EG, Le Couteur, D., Shaw, RJ, Navas, P., Puigserver, P., Ingram, DK, de Cabo, R., Sinclair, DA El resveratrol mejora la salud y la supervivencia de los ratones con una dieta alta en calorías. (2006) Naturaleza. 444 (7117): 337-42. DOI: 10.1038/naturaleza05354

Shaw, RJ, Cantley, LC La señalización de Ras, PI(3)K y mTOR controla el crecimiento de las células tumorales. (2006) Naturaleza. 441 (7092): 424-30. DOI: 10.1038/naturaleza04869

Shaw, RJ, Lamia, KA, Vasquez, D., Koo, SH, Bardeesy, N., Depinho, RA, Montminy, M., Cantley, LC La quinasa LKB1 media la homeostasis de la glucosa en el hígado y los efectos terapéuticos de la metformina. (2005) Ciencia. 310 (5754): 1642-6. DOI: 10.1126/ciencia.1120781

Fernandes, N., Sun, Y., Chen, S., Paul, P., Shaw, RJ, Cantley, LC, Precio, BD La asociación de ATM inducida por daños en el ADN con sus proteínas objetivo requiere un dominio de interacción de proteínas en el extremo N de ATM. (2005) Revista de Química Biológica. 280(15):15158-64. DOI: 10.1074/jbc.M412065200

Shaw, RJ, Bardeesy, N., Manning, BD, López, L., Kosmatka, M., DePinho, RA, Cantley, LC El supresor de tumores LKB1 regula negativamente la señalización de mTOR. (2004) Célula cancerosa. 6(1):91-9. DOI: 10.1016/j.ccr.2004.06.007

Shaw, RJ, Kosmatka, M., Bardeesy, N., Hurley, RL, Witters, LA, DePinho, RA, Cantley, LC La quinasa supresora de tumores LKB1 activa directamente la quinasa activada por AMP y regula la apoptosis en respuesta al estrés energético. (2004) Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América. 101(10):3329-35. DOI: 10.1073/pnas.0308061100

Shaw, RJ, Páez, JG, Curto, M., Yaktine, A., Pruitt, WM, Saotome, I., O'Bryan, JP, Gupta, V., Ratner, N., Der, CJ, Jacks, T., McClatchey , IA El supresor de tumores Nf2, merlin, funciona en la señalización dependiente de Rac. (2001) célula en desarrollo. 1 (1): 63 72-.

Karuman, P., Gozani, O., Odze, RD, Zhou, XC, Zhu, H., Shaw, r., Brien, TP, Bozzuto, CD, Ooi, D., Cantley, LC, Yuan, J. El producto LKB1 del gen Peutz-Jegher es un mediador de la muerte celular dependiente de p53. (2001) célula molecular. 7 (6): 1307 19-.

Shaw, RJ, McClatchey, AI, Jacks, T. Localización y dominios funcionales del supresor de tumores de neurofibromatosis tipo II, merlin. (1998) Crecimiento y diferenciación celular. 9 (4): 287 96-.

Shaw, RJ, McClatchey, AI, Jacks, T. Regulación de la proteína supresora de tumores de neurofibromatosis tipo 2, merlin, mediante estímulos de adhesión y detención del crecimiento. (1998) Revista de Química Biológica. 273 (13): 7757 64-.

Shaw, RJ, Henry, M., Solomon, F., Jacks, T. Fosforilación dependiente de RhoA y relocalización de proteínas ERM en protuberancias de actina/membrana apical en fibroblastos. (1998) Biología molecular de la célula. 9 (2): 403 19-.

Platko, JV, Leonard, DA, Adra, CN, Shaw, RJ, Cerione, RA, Lim, B. Un solo residuo puede modificar la afinidad de unión al objetivo y la actividad del dominio funcional de los inhibidores de disociación de GDP de la subfamilia Rho. (1995) Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América. 92 (7): 2974 8-.