{"id":24435,"date":"2019-10-03T09:56:12","date_gmt":"2019-10-03T16:56:12","guid":{"rendered":"https:\/\/vermont.salk.edu\/?post_type=disclosure&p=24435"},"modified":"2019-10-03T13:26:39","modified_gmt":"2019-10-03T20:26:39","slug":"salk-scientists-find-way-to-quantify-how-well-cutting-edge-microscopy-technique-works","status":"publish","type":"disclosure","link":"https:\/\/www.salk.edu\/de\/news-release\/salk-scientists-find-way-to-quantify-how-well-cutting-edge-microscopy-technique-works\/","title":{"rendered":"Salk-Wissenschaftler finden Weg, die Effektivit\u00e4t einer hochmodernen Mikroskopietechnik zu quantifizieren"},"content":{"rendered":"

LA JOLLA \u2013 2017 berichteten Wissenschaftler des Salk Institute, dass Einfrieren einer Proteinprobe kippen<\/a> Die Untersuchung mit einem Elektronenmikroskop war ein effektiver Ansatz, um bessere Informationen \u00fcber seine Struktur zu erhalten und Forschern das Verst\u00e4ndnis einer Vielzahl von Krankheiten zu erm\u00f6glichen, die von HIV bis Krebs reichen. Nun haben sie einen mathematischen Rahmen entwickelt, der einigen dieser ersten Beobachtungen zugrunde liegt.<\/p>\n

Ihre neue Studie, ver\u00f6ffentlicht in Fortschritte in Biophysik und Molekularbiologie<\/em><\/a> Am 13. September 2019 bietet eine Grundlage f\u00fcr die quantitative Bestimmung, wie sich Unterschiede im Blickwinkel auf die resultierenden 3D-Strukturen von Proteinen auswirken, und k\u00f6nnte anderen Forschern helfen, die beste Einrichtung f\u00fcr Experimente zur Verbesserung der Bildgebungstechnik namens Kryo-EM zu bestimmen.<\/p>\n

\"From
Von links: Philip Baldwin und Dmitry Lyumkis.<\/p>\n

Klicken Sie hier<\/a> f\u00fcr ein hochaufl\u00f6sendes Bild.<\/p>\n

Kredit: Salk Institut<\/figcaption><\/figure>\n

\u201cDies liefert ein quantitatives Verst\u00e4ndnis daf\u00fcr, warum Schwankungen des Blickwinkels die Qualit\u00e4t der entstehenden 3D-Proteinstrukturen beeinflussen und wo wir uns verbessern k\u00f6nnten, um die Daten zu optimieren\u201d, sagt Dmitri Lyumkis<\/a>, einem Salk-Assistenzprofessor f\u00fcr Genetik und Koautor der neuen Arbeit. \u201cDiese Art von theoretischen Rahmenbedingungen ist wichtig, um genau zu verstehen, wie Informationen aufgrund von Unvollkommenheiten, die mit dem bildgebenden Experiment verbunden sind, abgeschw\u00e4cht werden, was uns letztendlich zu besseren Strukturen aus Kryo-EM-Daten f\u00fchren wird.\u201d<\/p>\n

Bei der Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) werden Proteine in ihrer nat\u00fcrlichen Form schnell eingefroren, bevor sie mit Elektronen beschossen werden. Durch die Detektion, wie die Elektronen beim Auftreffen auf die Probe gestreut werden, k\u00f6nnen Forscher die molekulare Struktur des Proteins oder Proteinkomplexes bestimmen. Im Vergleich zu anderen bildgebenden Verfahren ist es f\u00fcr Wissenschaftler einfacher, Proteine f\u00fcr die Kryo-EM zu pr\u00e4parieren, und die Technik kann potenziell eine breitere Palette von Fragen in der Strukturbiologie beantworten. Ein seit langem bestehendes Problem bei der Kryo-EM ist jedoch, dass Proteine dazu neigen, an der Ober- oder Unterseite des Probenrasters, auf dem sie pr\u00e4pariert werden, anzuhaften. Diese selektiven Ausrichtungen bedeuten, dass Forscher die Struktur eines Proteins nicht immer aus jedem Winkel sehen k\u00f6nnen. Das Kippen der Probe, wie Lyumkis und seine Kollegen 2017 fanden, half, dieses Problem zu l\u00f6sen.<\/p>\n

\u201cWir wussten, dass das Kippen die Daten qualitativ in einigen F\u00e4llen verbesserte\u201d, sagt Lyumkis. \u201cWir wussten nicht genau, in welchem \u200b\u200bAusma\u00df die Strukturen durch Variationen des Blickwinkels beeinflusst werden k\u00f6nnen.\u201d<\/p>\n

K\u00fcrzlich untersuchte Philip Baldwin, leitender wissenschaftlicher Mitarbeiter am Salk und Koautor der Arbeit, eine Reihe von Kryo-EM-Daten, die unter verschiedenen Blickwinkeln gesammelt worden waren, als ihm auffiel, dass solche Variationen die Gesamtaufl\u00f6sung der resultierenden Proteinstruktur beeinflussten. Nach einigen Berechnungen stellte er fest, dass der Zusammenhang zwischen Blickwinkel und Aufl\u00f6sung auf alle Kryo-EM-Experimente \u00fcbertragbar war.<\/p>\n

Die neue Formel erm\u00f6glicht es Forschern, f\u00fcr jedes Protein bei jedem Neigungswinkel eine Zahl zu berechnen, die als Samplingkompensationsfaktor (SCF) bezeichnet wird. Je n\u00e4her der SCF-Wert an 1 liegt, desto vollst\u00e4ndiger ist die Proteinstruktur. Wenn der SCF statt 1 nur 0,5 betr\u00e4gt, sind die Daten entweder unvollst\u00e4ndig oder die Forscher m\u00fcssen die Datenerfassung doppelt so lange durchf\u00fchren, um die gleiche strukturelle Aufl\u00f6sung zu erzielen. Durch die Berechnung von SCF-Werten vor einem Experiment k\u00f6nnen Wissenschaftler ihren Neigungswinkel und die Datenerfassungszeit optimieren.<\/p>\n

Die neuen quantitativen Formulierungen halfen Lyumkis und Baldwin auch dabei zu berechnen, wie unvollst\u00e4ndig einige Kryo-EM-Datens\u00e4tze sind. Zuvor mussten sie m\u00f6glicherweise eine Datenmenge \u00fcberfliegen und raten, ob sie eine gute oder schlechte Ann\u00e4herung an die Struktur eines Proteins darstellte. Jetzt kann ihnen die SCF dies numerisch mitteilen.<\/p>\n

\u201cDas ist sehr praktisch\u201d, sagt Baldwin. \u201cGrunds\u00e4tzlich sagt uns diese Formel, ob es sehr schlechte Bereiche des Proteins gibt, von denen wir keine Daten gesammelt haben.\u201d<\/p>\n

Lyumkis und Baldwin hoffen, dass die Verwendung der Formel zur Bewertung von Kryo-EM-Ergebnissen \u2013 die eine einfache Berechnung oder ein Code-Snippet beinhaltet \u2013 zum Standard wird und bei Experimenten und neuen Ans\u00e4tzen zur Kryo-EM Anleitungen bietet. Dies w\u00fcrde zu schnelleren Entdeckungen in den grundlegenden Biowissenschaften und in der Medikamentenentwicklung f\u00fchren.<\/p>\n

Die Arbeit spiegelt einen wachsenden Trend sowohl am Salk Institute als auch an anderen Orten wider, computergest\u00fctzte Ans\u00e4tze in die biologische Forschung zu integrieren.<\/p>\n

Lyumkis und Baldwin wurden durch Zusch\u00fcsse der National Institutes of Health unterst\u00fctzt.<\/p>\n

\u00dcber Fortschritte in der Biophysik und Molekularbiologie<\/em>:<\/strong><\/p>\n

Fortschritte in der Biophysik und Molekularbiologie<\/em>\u00a0eine internationale Fachzeitschrift, deckt das Gebiet zwischen den physikalischen und biologischen Wissenschaften ab. Sie zeigt dem Physiker die gro\u00dfe Vielfalt ungel\u00f6ster Probleme auf, die in Biologie und Medizin auf Aufmerksamkeit warten.<\/p>\n

\u00dcber das Salk Institute for Biological Studies:<\/strong><\/p>\n

Jede Heilung hat ihren Anfang. Das Salk Institute verk\u00f6rpert Jonas Salks Mission, Tr\u00e4ume k\u00fchn in die Realit\u00e4t umzusetzen. Seine international renommierten und preisgekr\u00f6nten Wissenschaftler erforschen die fundamentalen Grundlagen des Lebens und suchen nach neuen Erkenntnissen in den Bereichen Neurowissenschaften, Genetik, Immunologie, Pflanzenbiologie und vielen mehr. Das Institut ist eine unabh\u00e4ngige gemeinn\u00fctzige Organisation und ein architektonisches Wahrzeichen: bewusst klein, von Natur aus intim und furchtlos angesichts jeder Herausforderung. Ob Krebs oder Alzheimer, Altern oder Diabetes \u2013 am Salk Institute beginnen Heilungen. Erfahren Sie mehr unter: salk.edu.<\/p>","protected":false},"featured_media":24436,"template":"","faculty":[320],"disease-research":[333],"class_list":["post-24435","disclosure","type-disclosure","status-publish","has-post-thumbnail","hentry","faculty-dmitry-lyumkis","disease-research-genetics"],"acf":[],"yoast_head":"\nSalk scientists find way to quantify how well cutting-edge microscopy technique works - Salk Institute for Biological Studies<\/title>\n<meta name=\"robots\" content=\"index, follow, max-snippet:-1, max-image-preview:large, max-video-preview:-1\" \/>\n<link rel=\"canonical\" href=\"https:\/\/www.salk.edu\/de\/news-release\/salk-scientists-find-way-to-quantify-how-well-cutting-edge-microscopy-technique-works\/\" \/>\n<meta property=\"og:locale\" content=\"de_DE\" \/>\n<meta property=\"og:type\" content=\"article\" \/>\n<meta property=\"og:title\" content=\"Salk scientists find way to quantify how well cutting-edge microscopy technique works - Salk Institute for Biological Studies\" \/>\n<meta property=\"og:description\" content=\"LA JOLLA\u2014In 2017, Salk scientists reported that tilting a frozen protein sample as it sat under an electron microscope was an effective approach to acquiring better information about its structure and helping researchers understand a host of diseases ranging from HIV to cancer. 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