Reuben Shaw, PhD

Professor

Labor für Molekular- und Zellbiologie

William R. Brody-Vorsitzender

Salk Institute for Biological Studies – Veröffentlichungen

alle Veröffentlichungen


Sainz, AG, Rojas, GR, Moyzis, AG, Donnelly, MP, Mangalhara, KC, Johnson, MA, Esparza-Moltó, PB, Grae, KJ, Shaw, RJ, Shadel, GS FAM43A koordiniert die mtDNA-Replikation und die mitochondriale Biogenese als Reaktion auf den Mangel an mtDNA. (2025) Zeitschrift für Zellbiologie. 224(3). DOI: 10.1083/jcb.202311082

+ Zusammenfassung erweitern


McGuire, CK, Meehan, AS, Couser, E., Bull, L., Minor, AC, Kuhlmann-Hogan, A., Kaech, SM, Shaw, RJ, Eichner, LJ Die Transkriptionsrepression durch HDAC3 vermittelt den Ausschluss von T-Zellen aus mutierten Lungentumoren. (2024) Proceedings der Nationalen Akademie der Wissenschaften der Vereinigten Staaten von Amerika. 121(42):e2317694121. DOI: 10.1073/pnas.2317694121

+ Zusammenfassung erweitern


Wessendorf-Rodriguez, K., Ruchhoeft, ML, Ashley, EL, Galvez, HM, Murray, CW, McGregor, G., Kambhampati, S., Shaw, RJ, Metallo, CM Modellierung der Homöostase zusammengesetzter Lipide mittels stabiler Isotopenverfolgung. (2024) bioRxiv. DOI: 10.1101 / 2024.10.16.618599

+ Zusammenfassung erweitern


Kuhlmann-Hogan, A., Cordes, T., Xu, Z., Kuna, RS, Traina, KA, Robles-Oteiza, C., Ayeni, D., Kwong, EM, Levy, S., Globig, AM, Nobari, MM, Cheng, GZ, Leibel, SL, Homer, RJ, Shaw, RJ, Metallo, CM, Politi, K., Kaech, SM EGFR-gesteuerte Lungenadenokarzinome übernehmen den Stoffwechsel und die Funktion von Alveolarmakrophagen, um die EGFR-Signalübertragung und das EGFR-Wachstum zu unterstützen. (2024) Krebs Entdeckung.:OF1-OF22 DOI: 10.1158/2159-8290.CD-23-0434

+ Zusammenfassung erweitern


Zhang, T., Xu, D., Trefts, E., Lv, M., Inuzuka, H., Song, G., Liu, M., Lu, J., Liu, J., Chu, C., Wang, M., Wang, H., Meng, H., Liu, H., Zhuang, Y., Xie, X., Dang, F., Guan, D., Men, Y., Jiang, S., Jiang, C., Dai, X., Liu, J., Wang, Z., Yan, P., Wang, J., Tu, Z., Babuta, M., Erickson, E., Hillis, AL, Dibble , CC, Asara, JM, Szabo, G., Sicinski, P., Miao, J., Lee, YR, Pan, L., Shaw, RJ, Yuan, J., Wei, W. Stoffwechselorchestrierung des Zelltods durch AMPK-vermittelte Phosphorylierung von RIPK1. (2023) Science. 380(6652):1372-1380. DOI: 10.1126/science.abn1725

+ Zusammenfassung erweitern


Kuna, RS, Kumar, A., Wessendorf-Rodriguez, KA, Galvez, H., Green, CR, McGregor, GH, Cordes, T., Shaw, RJ, Svensson, RU, Metallo, CM Interorganellen-Crosstalk unterstützt die Acetyl-Coenzym-A-Homöostase und Lipogenese unter metabolischem Stress. (2023) Fortschritte in der Wissenschaft 9(18):eadf0138. DOI: 10.1126/sciadv.adf0138

+ Zusammenfassung erweitern


Malik, N., Ferreira, BI, Hollstein, PE, Curtis, SD, Trefts, E., Weiser Novak, S., Yu, J., Gilson, R., Hellberg, K., Fang, L., Sheridan, A., Hah, N., Shadel, GS, Manor, U., Shaw, RJ Induktion der lysosomalen und mitochondrialen Biogenese durch AMPK-Phosphorylierung von FNIP1. (2023) Science. 380(6642):eabj5559. DOI: 10.1126/science.abj5559

+ Zusammenfassung erweitern


Kuhlmann-Hogan, A., Cordes, T., Xu, Z., Traina, KA, Robles-Oteíza, C., Ayeni, D., Kwong, EM, Levy, SR, Nobari, M., Cheng, GZ, Shaw, R., Leibel, SL, Metallo, CM, Politi, K., Kaech, SM EGFR-Lungenadenokarzinome übernehmen den Stoffwechsel und die Funktion von Alveolarmakrophagen, um die EGFR-Signalübertragung und das EGFR-Wachstum zu unterstützen. (2023) bioRxiv. DOI: 10.1101 / 2023.04.15.536974

+ Zusammenfassung erweitern


Eichner, LJ, Curtis, SD, Brun, SN, McGuire, CK, Gushterova, I., Baumgart, JT, Trefts, E., Ross, DS, Rymoff, TJ, Shaw, RJ HDAC3 ist entscheidend für die Tumorentwicklung und die Therapieresistenz bei mutiertem nichtkleinzelligem Lungenkrebs. (2023) Fortschritte in der Wissenschaft 9(11):eadd3243. DOI: 10.1126/sciadv.add3243

+ Zusammenfassung erweitern


Stein, BD, Ferrarone, JR, Gardner, EE, Chang, JW, Wu, D., Hollstein, PE, Liang, RJ, Yuan, M., Chen, Q., Coukos, JS, Sindelar, M., Ngo, B., Gross, SS, Shaw, RJ, Zhang, C., Asara, JM, Moellering, RE, Varmus, H., Cantley, LC Die LKB1-abhängige Regulierung von TPI1 führt zu einer unterschiedlichen metabolischen Haftung zwischen Lungenadenokarzinomen von Menschen und Mäusen. (2023) Krebs Entdeckung. DOI: 10.1158/2159-8290.CD-22-0805

+ Zusammenfassung erweitern


Pariollaud, M., Ibrahim, LH, Irizarry, E., Mello, RM, Chan, AB, Altman, BJ, Shaw, RJ, Bollong, MJ, Wiseman, RL, Lamia, KA Eine zirkadiane Störung verstärkt die HSF1-Signalübertragung und die Tumorentstehung bei bedingtem Lungenkrebs. (2022) Fortschritte in der Wissenschaft 8(39):eabo1123. DOI: 10.1126/sciadv.abo1123

+ Zusammenfassung erweitern


Lee, A., Kondapalli, C., Virga, DM, Lewis, TL, Koo, SY, Ashok, A., Mairet-Coello, G., Herzig, S., Foretz, M., Viollet, B., Shaw, R., Sproul, A., Polleux, F. Aβ42-Oligomere lösen einen synaptischen Verlust durch CAMKK2-AMPK-abhängige Effektoren aus, die die Mitochondrienspaltung und Mitophagie koordinieren. (2022) Nature Communications. 13(1):4444. DOI: 10.1038/s41467-022-32130-5

+ Zusammenfassung erweitern


Schmitt, DL, Curtis, SD, Lyons, AC, Zhang, JF, Chen, M., He, CY, Mehta, S., Shaw, RJ, Zhang, J. Räumliche Regulierung der AMPK-Signalübertragung durch einen empfindlichen Kinase-Aktivitätsreporter. (2022) Nature Communications. 13(1):3856. DOI: 10.1038/s41467-022-31190-x

+ Zusammenfassung erweitern


Lerman, C., Hughes-Halbert, C., Falcone, M., Gosky, DM, Jensen, RA, Lee, KP, Mitchell, E., Odunsi, K., Pegher, JW, Rodriguez, E., Sanchez, Y., Shaw, R., Weiner, G., Willman, CL Führungsvielfalt und -entwicklung in den Krebszentren des Landes. (2022) J Natl Cancer Inst. DOI: 10.1093/jnci/djac121

+ Zusammenfassung erweitern


Lim, EW, Handzlik, MK, Trefts, E., Gengatharan, JM, Pondevida, CM, Shaw, RJ, Metallo, CM Fortschreitende Veränderungen im Aminosäure- und Lipidstoffwechsel korrelieren mit peripherer Neuropathie bei Mäusen. (2021) Fortschritte in der Wissenschaft 7(42):eabj4077. DOI: 10.1126/sciadv.abj4077

+ Zusammenfassung erweitern


Trefts, E., Shaw, RJ AMPK: Wiederherstellung der metabolischen Homöostase über Raum und Zeit. (2021) Molekulare Zelle. 81(18):3677-3690. DOI: 10.1016/j.molcel.2021.08.015

+ Zusammenfassung erweitern


Hung, CM, Lombardo, PS, Malik, N., Brun, SN, Hellberg, K., Van Nostrand, JL, Garcia, D., Baumgart, J., Diffenderfer, K., Asara, JM, Shaw, RJ Die AMPK/ULK1-vermittelte Phosphorylierung der Parkin-ACT-Domäne vermittelt einen frühen Schritt in der Mitophagie. (2021) Fortschritte in der Wissenschaft 7(15). DOI: 10.1126/sciadv.abg4544

+ Zusammenfassung erweitern


Lin, C., Blessing, AM, Pulliam, TL, Shi, Y., Wilkenfeld, SR, Han, JJ, Murray, MM, Pham, AH, Duong, K., Brun, SN, Shaw, RJ, Ittmann, MM, Frigo, DE Die Hemmung von CAMKK2 beeinträchtigt die Autophagie und kastrationsresistenten Prostatakrebs durch Unterdrückung der AMPK-ULK1-Signalübertragung. (2021) Onkogen. DOI: 10.1038 / s41388-021-01658-z

+ Zusammenfassung erweitern


Ren, H., Bakas, NA, Vamos, M., Chaikuad, A., Limpert, AS, Wimer, CD, Brun, SN, Lambert, LJ, Tautz, L., Celeridad, M., Sheffler, DJ, Knapp , S., Shaw, RJ, Cosford, NDP Design, Synthese und Charakterisierung eines oral aktiven dualspezifischen ULK1/2-Autophagie-Inhibitors, der mit dem PARP-Inhibitor Olaparib zur Behandlung von dreifach negativem Brustkrebs synergistisch wirkt (2020) Zeitschrift für Medizinische Chemie. DOI: 10.1021/acs.jmedchem.0c00873

+ Zusammenfassung erweitern


Van Nostrand, JL, Hellberg, K., Luo, EC, Van Nostrand, EL, Dayn, A., Yu, J., Shokhirev, MN, Dayn, Y., Yeo, GW, Shaw, RJ Die AMPK-Regulation von Raptor und TSC2 vermittelt die Wirkung von Metformin auf die Transkriptionskontrolle von Anabolismus und Entzündung. (2020) Gene & Entwicklung. DOI: 10.1101/gad.339895.120

+ Zusammenfassung erweitern


Yoon, H., Spinelli, JB, Zaganjor, E., Wong, SJ, German, NJ, Randall, EC, Dean, A., Clermont, A., Paulo, JA, Garcia, D., Li, H., Rombold, O., Agar, NYR, Goodyear, LJ, Shaw, RJ, Gygi, SP, Auwerx, J., Haigis, MC PHD3-Verlust fördert die körperliche Leistungsfähigkeit und die Fettoxidation in der Skelettmuskulatur. (2020) Zellstoffwechsel DOI: 10.1016 / j.cmet.2020.06.017

+ Zusammenfassung erweitern


Stein, BD, Calzolari, D., Hellberg, K., Hu, YS, He, L., Hung, CM, Toyama, EQ, Ross, DS, Lillemeier, BF, Cantley, LC, Yates, JR, Shaw, RJ Quantitative In-vivo-Proteomik der Metformin-Reaktion in der Leber enthüllt AMPK-abhängige und -unabhängige Signalnetzwerke. (2019) Zellenberichte 29(10):3331-3348.e7. DOI: 10.1016/j.celrep.2019.10.117

+ Zusammenfassung erweitern


Stein, BD, Herzig, S., Martínez-Bartolomé, S., Lavallée-Adam, M., Shaw, RJ, Yates, JR Vergleich der genomischen CRISPR-Markierung zur Affinitätsreinigung und endogenen Immunpräzipitation in Verbindung mit quantitativer Massenspektrometrie zur Identifizierung des dynamischen AMPKα2-Interaktoms. (2019) Zeitschrift für Proteomforschung. 18(10):3703-3714. DOI: 10.1021/acs.jproteome.9b00378

+ Zusammenfassung erweitern


Hollstein, PE, Eichner, LJ, Brun, SN, Kamireddy, A., Svensson, RU, Vera, LI, Ross, DS, Rymoff, TJ, Hutchins, A., Galvez, HM, Williams, AE, Shokhirev, MN, Screaton, RA, Berdeaux, R., Shaw, RJ Die AMPK-verwandten Kinasen SIK1 und SIK3 vermitteln wichtige tumorsuppressive Wirkungen von LKB1 bei NSCLC. (2019) Krebs Entdeckung. DOI: 10.1158/2159-8290.CD-18-1261

+ Zusammenfassung erweitern


Rodón, L., Svensson, RU, Wiater, E., Chun, MGH, Tsai, WW, Eichner, LJ, Shaw, RJ, Montminy, M. Der CREB-Koaktivator CRTC2 fördert die Onkogenese bei LKB1-mutiertem nichtkleinzelligem Lungenkrebs. (2019) Fortschritte in der Wissenschaft 5(7):eaaw6455. DOI: 10.1126/sciadv.aaw6455

+ Zusammenfassung erweitern


Hishida, T., Vazquez-Ferrer, E., Hishida-Nozaki, Y., Sancho-Martinez, I., Takahashi, Y., Hatanaka, F., Wu, J., Ocampo, A., Reddy, P. , Wu, MZ, Gerken, L., Shaw, RJ, Rodriguez Esteban, C., Benner, C., Nakagawa, H., Guillen Garcia, P., Nuñez Delicado, E., Castells, A., Campistol, JM, Liu, GH, Izpisua Belmonte, JC Mutationen in SOX2-Zellen des Vorderdarms induzieren eine effiziente Proliferation über den CXCR2-Weg. (2019) Protein & Zelle. 10(7):485-495. DOI: 10.1007/s13238-019-0630-3

+ Zusammenfassung erweitern


Nassour, J., Radford, R., Correia, A., Fusté, JM, Schoell, B., Jauch, A., Shaw, RJ, Karlseder, J. Der autophagische Zelltod schränkt die chromosomale Instabilität während einer Replikationskrise ein. (2019) Natur. 565(7741):659-663. DOI: 10.1038/s41586-019-0885-0

+ Zusammenfassung erweitern


Garcia, D., Hellberg, K., Chaix, A., Wallace, M., Herzig, S., Badur, MG, Lin, T., Shokhirev, MN, Pinto, AFM, Ross, DS, Saghatelian, A. , Panda, S., Dow, LE, Metallo, CM, Shaw, RJ Genetische leberspezifische AMPK-Aktivierung schützt vor ernährungsbedingter Fettleibigkeit und NAFLD. (2019) Zellenberichte 26(1):192-208.e6. DOI: 10.1016/j.celrep.2018.12.036

+ Zusammenfassung erweitern


Limpert, AS, Lambert, LJ, Bakas, NA, Bata, N., Brun, SN, Shaw, RJ, Cosford, NDP Autophagie bei Krebs: Regulierung durch kleine Moleküle. (2018) Trends in pharmakologischen Wissenschaften. 39(12):1021-1032. DOI: 10.1016/j.tips.2018.10.004

+ Zusammenfassung erweitern


Eichner, LJ, Brun, SN, Herzig, S., Young, NP, Curtis, SD, Shackelford, DB, Shokhirev, MN, Leblanc, M., Vera, LI, Hutchins, A., Ross, DS, Shaw, RJ, Svensson, RU Genetische Analyse zeigt, dass AMPK zur Unterstützung des Tumorwachstums in murinen Kras-abhängigen Lungenkrebsmodellen erforderlich ist. (2018) Zellstoffwechsel 29(2):285-302. DOI: 10.1016/j.cmet.2018.10.005

+ Zusammenfassung erweitern


Lewis, TL, Kwon, SK, Lee, A., Shaw, R., Polleux, F. Die MFF-abhängige Mitochondrienspaltung reguliert die präsynaptische Freisetzung und die Axonverzweigung, indem sie die Größe der axonalen Mitochondrien begrenzt. (2018) Nature Communications. 9(1):5008. DOI: 10.1038/s41467-018-07416-2

+ Zusammenfassung erweitern


Fiedler, EC, Shaw, RJ AMPK reguliert das Epigenom durch Phosphorylierung von TET2. (2018) Zellstoffwechsel 28(4):534-536. DOI: 10.1016/j.cmet.2018.09.015

+ Zusammenfassung erweitern


Hollstein, PE, Shaw, RJ Entzündete T-Zellen und Stroma treiben Darmtumoren voran. (2018) Science. 361(6400):332-333. DOI: 10.1126/science.aau4804


Hollstein, PE, Shaw, RJ GNAS verändert den Stoffwechsel bei Bauchspeicheldrüsenkrebs. (2018) Natur Zellbiologie. 20(7):740-741. DOI: 10.1038/s41556-018-0120-5


Herzig, S., Shaw, RJ AMPK: Hüter des Stoffwechsels und der mitochondrialen Homöostase. (2017) Nature Reviews Molekulare Zellbiologie. 19(2):121-135. DOI: 10.1038/nrm.2017.95

+ Zusammenfassung erweitern


Parker, SJ, Svensson, RU, Divakaruni, AS, Lefebvre, AE, Murphy, AN, Shaw, RJ, Metallo, CM LKB1 fördert die metabolische Flexibilität als Reaktion auf Energiestress. (2017) Metab Eng. 43(Pt B):208-217. DOI: 10.1016/j.ymben.2016.12.010

+ Zusammenfassung erweitern


Bar-Peled, L., Kemper, EK, Suciu, RM, Vinogradova, EV, Backus, KM, Horning, BD, Paul, TA, Ichu, TA, Svensson, RU, Olucha, J., Chang, MW, Kok, BP, Zhu, Z., Ihle, NT, Dix, MM, Jiang, P., Hayward, MM, Saez, E., Shaw, RJ, Cravatt, BF Chemische Proteomik identifiziert medikamentöse Schwachstellen bei einem genetisch definierten Krebs. (2017) Zelle 171(3):696-709. DOI: 10.1016/j.cell.2017.08.051

+ Zusammenfassung erweitern


Garcia, D., Shaw, RJ AMPK: Mechanismen der zellulären Energiewahrnehmung und Wiederherstellung des Stoffwechselgleichgewichts. (2017) Molekulare Zelle. 66(6):789-800. DOI: 10.1016/j.molcel.2017.05.032

+ Zusammenfassung erweitern


Ruggero, D., Shaw, RJ Redaktioneller Überblick: Zellregulation: 1000 Geschmacksrichtungen, darunter Schokolade und Chilischoten. (2017) Aktuelle Meinung in der Zellbiologie. 45:iv-vi. DOI: 10.1016/j.ceb.2017.05.008


Howell, JJ, Hellberg, K., Turner, M., Talbott, G., Kolar, MJ, Ross, DS, Hoxhaj, G., Saghatelian, A., Shaw, RJ, Manning, BD Metformin hemmt die hepatische mTORC1-Signalübertragung über dosisabhängige Mechanismen, an denen AMPK und der TSC-Komplex beteiligt sind. (2017) Zellstoffwechsel 25(2):463-471. DOI: 10.1016/j.cmet.2016.12.009

+ Zusammenfassung erweitern


Svensson, RU, Shaw, RJ Die Lipidsynthese ist eine metabolische Belastung bei nicht-kleinzelligem Lungenkrebs. (2016) Cold Spring Harbor Symposien zur quantitativen Biologie. 81:93-103. DOI: 10.1101/sqb.2016.81.030874

+ Zusammenfassung erweitern


Svensson, RU, Parker, SJ, Eichner, LJ, Kolar, MJ, Wallace, M., Brun, SN, Lombardo, PS, Van Nostrand, JL, Hutchins, A., Vera, L., Gerken, L., Greenwood , J., Bhat, S., Harriman, G., Westlin, WF, Harwood, HJ, Saghatelian, A., Kapeller, R., Metallo, CM, Shaw, RJ Die Hemmung der Acetyl-CoA-Carboxylase unterdrückt in präklinischen Modellen die Fettsäuresynthese und das Tumorwachstum von nichtkleinzelligem Lungenkrebs. (2016) Nature Medicine. 22(10):1108-1119. DOI: 10.1038/nm.4181

+ Zusammenfassung erweitern


Merkwirth, C., Jovaisaite, V., Durieux, J., Matilainen, O., Jordan, SD, Quiros, PM, Steffen, KK, Williams, EG, Mouchiroud, L., Tronnes, SU, Murillo, V., Wolff, SC, Shaw, RJ, Auwerx, J., Dillin, A. Zwei konservierte Histon-Demethylasen regulieren die durch mitochondrialen Stress verursachte Langlebigkeit. (2016) Zelle 165(5):1209-23. DOI: 10.1016/j.cell.2016.04.012

+ Zusammenfassung erweitern


Young, NP, Kamireddy, A., Van Nostrand, JL, Eichner, LJ, Shokhirev, MN, Dayn, Y., Shaw, RJ AMPK regelt die Abstammungsspezifikation durch Tfeb-abhängige Regulierung von Lysosomen. (2016) Gene & Entwicklung. 30(5):535-52. DOI: 10.1101/gad.274142.115

+ Zusammenfassung erweitern


Toyama, EQ, Herzig, S., Courchet, J., Lewis, TL, Losón, OC, Hellberg, K., Young, NP, Chen, H., Polleux, F., Chan, DC, Shaw, RJ Stoffwechsel. AMP-aktivierte Proteinkinase vermittelt die Mitochondrienspaltung als Reaktion auf Energiestress. (2016) Science. 351(6270):275-281. DOI: 10.1126/science.aab4138

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ AMPK verhindert, dass Tumorzellen verhungern. (2015) Cell Stammzelle. 17(5):503-4. DOI: 10.1016/j.stem.2015.10.007

+ Zusammenfassung erweitern


Schaffer, BE, Levin, RS, Hertz, NT, Maures, TJ, Schoof, ML, Hollstein, PE, Benayoun, BA, Banko, MR, Shaw, RJ, Shokat, KM, Brunet, A. Die Identifizierung von AMPK-Phosphorylierungsstellen deckt ein Netzwerk von Proteinen auf, die an der Zellinvasion beteiligt sind, und erleichtert die Vorhersage von Substraten im großen Maßstab. (2015) Zellstoffwechsel 22(5):907-21. DOI: 10.1016/j.cmet.2015.09.009

+ Zusammenfassung erweitern


McClatchy, DB, Ma, Y., Liu, C., Stein, BD, Martínez-Bartolomé, S., Vasquez, D., Hellberg, K., Shaw, RJ, Yates, JR Gepulste Azidohomoalanin-Markierung bei Säugetieren (PALM) erkennt Veränderungen bei leberspezifischen LKB1-Knockout-Mäusen. (2015) Zeitschrift für Proteomforschung. 14(11):4815-22. DOI: 10.1021/acs.jproteome.5b00653

+ Zusammenfassung erweitern


Egan, DF, Chun, MG, Vamos, M., Zou, H., Rong, J., Miller, CJ, Lou, HJ, Raveendra-Panickar, D., Yang, CC, Sheffler, DJ, Teriete, P. , Asara, JM, Turk, BE, Cosford, ND, Shaw, RJ Hemmung der Autophagie-Kinase ULK1 durch kleine Moleküle und Identifizierung von ULK1-Substraten. (2015) Molekulare Zelle. 59(2):285-97. DOI: 10.1016/j.molcel.2015.05.031

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ Tumorstoffwechsel: MAGE-A-Proteine ​​helfen TRIM, AMPK umzuwandeln. (2015) Aktuelle Biologie 25(10):R418-20. DOI: 10.1016/j.cub.2015.03.019

+ Zusammenfassung erweitern


Xia, Y., Yeddula, N., Leblanc, M., Ke, E., Zhang, Y., Oldfield, E., Shaw, RJ, Verma, IM Reduzierte Zellproliferation durch IKK2-Depletion in einem Maus-Lungenkrebsmodell. (2015) Natur Zellbiologie. 17(4):532. DOI: 10.1038/ncb3145


Goodwin, JM, Svensson, RU, Lou, HJ, Winslow, MM, Turk, BE, Shaw, RJ Ein AMPK-unabhängiger Signalweg stromabwärts des LKB1-Tumorsuppressors kontrolliert Snail1 und das Metastasierungspotenzial. (2014) Molekulare Zelle. 55(3):436-50. DOI: 10.1016/j.molcel.2014.06.021

+ Zusammenfassung erweitern


Mouchiroud, L., Eichner, LJ, Shaw, RJ, Auwerx, J. Transkriptionelle Koregulatoren: Feinabstimmung des Stoffwechsels. (2014) Zellstoffwechsel 20(1):26-40. DOI: 10.1016/j.cmet.2014.03.027

+ Zusammenfassung erweitern


Luan, B., Goodarzi, MO, Phillips, NG, Guo, X., Chen, YD, Yao, J., Allison, M., Rotter, JI, Shaw, R., Montminy, M. Leptin-vermittelte Erhöhungen der Katecholamin-Signalübertragung reduzieren Entzündungen des Fettgewebes durch Aktivierung des Makrophagen HDAC4. (2014) Zellstoffwechsel 19(6):1058-65. DOI: 10.1016/j.cmet.2014.03.024

+ Zusammenfassung erweitern


Faubert, B., Vincent, EE, Griss, T., Samborska, B., Izreig, S., Svensson, RU, Mamer, OA, Avizonis, D., Shackelford, DB, Shaw, RJ, Jones, RG Der Verlust des Tumorsuppressors LKB1 fördert die metabolische Neuprogrammierung von Krebszellen über HIF-1α. (2014) Proceedings der Nationalen Akademie der Wissenschaften der Vereinigten Staaten von Amerika. 111(7):2554-9. DOI: 10.1073/pnas.1312570111

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ Metformin reduziert Fette, um die Insulinsensitivität wiederherzustellen. (2013) Nature Medicine. 19(12):1570-2. DOI: 10.1038/nm.3414


Masui, K., Tanaka, K., Akhavan, D., Babic, I., Gini, B., Matsutani, T., Iwanami, A., Liu, F., Villa, GR, Gu, Y., Campos , C., Zhu, S., Yang, H., Yong, WH, Cloughesy, TF, Mellinghoff, IK, Cavenee, WK, Shaw, RJ, Mischel, PS Der mTOR-Komplex 2 steuert den glykolytischen Stoffwechsel beim Glioblastom durch FoxO-Acetylierung und Hochregulierung von c-Myc. (2013) Zellstoffwechsel 18(5):726-39. DOI: 10.1016/j.cmet.2013.09.013

+ Zusammenfassung erweitern


Liu, Y., Marks, K., Cowley, GS, Carretero, J., Liu, Q., Nieland, TJ, Xu, C., Cohoon, TJ, Gao, P., Zhang, Y., Chen, Z ., Altabef, AB, Tchaicha, JH, Wang, X., Choe, S., Driggers, EM, Zhang, J., Bailey, ST, Sharpless, NE, Hayes, DN, Patel, NM, Janne, PA, Bardeesy , N., Engelman, JA, Manning, BD, Shaw, RJ, Asara, JM, Scully, R., Kimmelman, A., Byers, LA, Gibbons, DL, Wistuba, II, Heymach, JV, Kwiatkowski, DJ, Kim, WY, Kung, AL, Gray, NS, Root, DE , Cantley, LC, Wong, KK Stoffwechsel- und funktionelle Genomstudien identifizieren Desoxythymidylatkinase als Ziel bei LKB1-mutiertem Lungenkrebs. (2013) Krebs Entdeckung. 3(8):870-9. DOI: 10.1158/2159-8290.CD-13-0015

+ Zusammenfassung erweitern


Chun, MG, Shaw, RJ Krebsstoffwechsel in Breite und Tiefe. (2013) Naturbiotechnologie. 31(6):505-7. DOI: 10.1038/nbt.2611


Shaw, RJ Zellen-Biologie. GATORs nehmen einen Bissen aus mTOR heraus. (2013) Science. 340(6136):1056-7. DOI: 10.1126/science.1240315


Shackelford, DB, Abt, E., Gerken, L., Vasquez, DS, Seki, A., Leblanc, M., Wei, L., Fishbein, MC, Czernin, J., Mischel, PS, Shaw, RJ Die Inaktivierung von LKB1 bestimmt die therapeutische Reaktion von nichtkleinzelligem Lungenkrebs auf den Stoffwechselwirkstoff Phenformin. (2013) Krebszelle. 23(2):143-58. DOI: 10.1016/j.ccr.2012.12.008

+ Zusammenfassung erweitern


Mihaylova, MM, Shaw, RJ Stoffwechselumprogrammierung durch Histondeacetylasen der Klassen I und II. (2013) Trends in Endokrinologie und Stoffwechsel. 24(1):48-57. DOI: 10.1016/j.tem.2012.09.003

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ, Cantley, LC Zellen-Biologie. Uralter Sensor für uralte Droge. (2012) Science. 336(6083):813-4. DOI: 10.1126/science.1223140


Svensson, RU, Shaw, RJ Krebsstoffwechsel: Freund oder Feind des Tumors. (2012) Natur. 485(7400):590-1. DOI: 10.1038/485590a


Klionsky, D.J., Abdalla, F.C., Abeliovich, H., Abraham, R.T., Acevedo-Arozena, A., Adeli, K., Agholme, L., Agnello, M., Agostinis, P., Aguirre-Ghiso, J.A., Ahn, H.J., Ait-Mohamed, O., Ait-Si-Ali, S., Akematsu, T., Akira, S., Al-Younes, H.M., Al-Zeer, M.A., Albert, M.L., Albin, R.L., Alegre-Abarrategui, J., Aleo, M.F., Alirezaei, M., Almasan, A., Almonte-Becerril, M., Amano, A., Amaravadi, R., Amarnath, S., Amer, A.O., Andrieu-Abadie, N., Anantharam, V., Ann, D.K., Anoopkumar-Dukie, S., Aoki, H., Apostolova, N., Arancia, G., Aris, J.P., Asanuma, K., Asare, N.Y., Ashida, H., Askanas, V., Askew, D.S., Auberger, P., Baba, M., Backues, S.K., Baehrecke, E.H., Bahr, B.A., Bai, X.Y., Bailly, Y., Baiocchi, R., Baldini, G., Balduini, W., Ballabio, A., Bamber, B.A., Bampton, E.T., Bánhegyi, G., Bartholomew, C.R., Bassham, D.C., Bast, R.C., Batoko, H., Bay, B.H., Beau, I., Béchet, D.M., Begley, T.J., Behl, C., Behrends, C., Bekri, S., Bellaire, B., Bendall, L.J., Benetti, L., Berliocchi, L., Bernardi, H., Bernassola, F., Besteiro, S., Bhatia-Kissova, I., Bi, X., Biard-Piechaczyk, M., Blum, J.S., Boise, L.H., Bonaldo, P., Boone, D.L., Bornhauser, B.C., Bortoluci, K.R., Bossis, I., Bost, F., Bourquin, J.P., Boya, P., Boyer-Guittaut, M., Bozhkov, P.V., Brady, N.R., Brancolini, C., Brech, A., Brenman, J.E., Brennand, A., Bresnick, E.H., Brest, P., Bridges, D., Bristol, M.L., Brookes, P.S., Brown, E.J., Brumell, J.H., Brunetti-Pierri, N., Brunk, U.T., Bulman, D.E., Bultman, S.J., Bultynck, G., Burbulla, L.F., Bursch, W., Butchar, J.P., Buzgariu, W., Bydlowski, S.P., Cadwell, K., Cahová, M., Cai, D., Cai, J., Cai, Q., Calabretta, B., Calvo-Garrido, J., Camougrand, N., Campanella, M., Campos-Salinas, J., Candi, E., Cao, L., Caplan, A.B., Carding, S.R., Cardoso, S.M., Carew, J.S., Carlin, C.R., Carmignac, V., Carneiro, L.A., Carra, S., Caruso, R.A., Casari, G., Casas, C., Castino, R., Cebollero, E., Cecconi, F., Celli, J., Chaachouay, H., Chae, H.J., Chai, C.Y., Chan, D.C., Chan, E.Y., Chang, R.C., Che, C.M., Chen, C.C., Chen, G.C., Chen, G.Q., Chen, M., Chen, Q., Chen, S.S., Chen, W., Chen, X., Chen, X., Chen, X., Chen, Y.G., Chen, Y., Chen, Y., Chen, Y.J., Chen, Z., Cheng, A., Cheng, C.H., Cheng, Y., Cheong, H., Cheong, J.H., Cherry, S., Chess-Williams, R., Cheung, Z.H., Chevet, E., Chiang, H.L., Chiarelli, R., Chiba, T., Chin, L.S., Chiou, S.H., Chisari, F.V., Cho, C.H., Cho, D.H., Choi, A.M., Choi, D., Choi, K.S., Choi, M.E., Chouaib, S., Choubey, D., Choubey, V., Chu, C.T., Chuang, T.H., Chueh, S.H., Chun, T., Chwae, Y.J., Chye, M.L., Ciarcia, R., Ciriolo, M.R., Clague, M.J., Clark, R.S., Clarke, P.G., Clarke, R., Codogno, P., Coller, H.A., Colombo, M.I., Comincini, S., Condello, M., Condorelli, F., Cookson, M.R., Coombs, G.H., Coppens, I., Corbalan, R., Cossart, P., Costelli, P., Costes, S., Coto-Montes, A., Couve, E., Coxon, F.P., Cregg, J.M., Crespo, J.L., Cronjé, M.J., Cuervo, A.M., Cullen, J.J., Czaja, M.J., D'Amelio, M., Darfeuille-Michaud, A., Davids, L.M., Davies, F.E., De Felici, M., de Groot, J.F., de Haan, C.A., De Martino, L., De Milito, A., De Tata, V., Debnath, J., Degterev, A., Dehay, B., Delbridge, L.M., Demarchi, F., Deng, Y.Z., Dengjel, J., Dent, P., Denton, D., Deretic, V., Desai, S.D., Devenish, R.J., Di Gioacchino, M., Di Paolo, G., Di Pietro, C., Díaz-Araya, G., Díaz-Laviada, I., Diaz-Meco, M.T., Diaz-Nido, J., Dikic, I., Dinesh-Kumar, S.P., Ding, W.X., Distelhorst, C.W., Diwan, A., Djavaheri-Mergny, M., Dokudovskaya, S., Dong, Z., Dorsey, F.C., Dosenko, V., Dowling, J.J., Doxsey, S., Dreux, M., Drew, M.E., Duan, Q., Duchosal, M.A., Duff, K., Dugail, I., Durbeej, M., Duszenko, M., Edelstein, C.L., Edinger, A.L., Egea, G., Eichinger, L., Eissa, N.T., Ekmekcioglu, S., El-Deiry, W.S., Elazar, Z., Elgendy, M., Ellerby, L.M., Eng, K.E., Engelbrecht, A.M., Engelender, S., Erenpreisa, J., Escalante, R., Esclatine, A., Eskelinen, E.L., Espert, L., Espina, V., Fan, H., Fan, J., Fan, Q.W., Fan, Z., Fang, S., Fang, Y., Fanto, M., Fanzani, A., Farkas, T., Farré, J.C., Faure, M., Fechheimer, M., Feng, C.G., Feng, J., Feng, Q., Feng, Y., Fésüs, L., Feuer, R., Figueiredo-Pereira, M.E., Fimia, G.M., Fingar, D.C., Finkbeiner, S., Finkel, T., Finley, K.D., Fiorito, F., Fisher, E.A., Fisher, P.B., Flajolet, M., Florez-McClure, M.L., Florio, S., Fon, E.A., Fornai, F., Fortunato, F., Fotedar, R., Fowler, D.H., Fox, H.S., Franco, R., Frankel, L.B., Fransen, M., Fuentes, J.M., Fueyo, J., Fujii, J., Fujisaki, K., Fujita, E., Fukuda, M., Furukawa, R.H., Gaestel, M., Gailly, P., Gajewska, M., Galliot, B., Galy, V., Ganesh, S., Ganetzky, B., Ganley, I.G., Gao, F.B., Gao, G.F., Gao, J., Garcia, L., Garcia-Manero, G., Garcia-Marcos, M., Garmyn, M., Gartel, A.L., Gatti, E., Gautel, M., Gawriluk, T.R., Gegg, M.E., Geng, J., Germain, M., Gestwicki, J.E., Gewirtz, D.A., Ghavami, S., Ghosh, P., Giammarioli, A.M., Giatromanolaki, A.N., Gibson, S.B., Gilkerson, R.W., Ginger, M.L., Ginsberg, H.N., Golab, J., Goligorsky, M.S., Golstein, P., Gomez-Manzano, C., Goncu, E., Gongora, C., Gonzalez, C.D., Gonzalez, R., González-Estévez, C., González-Polo, R.A., Gonzalez-Rey, E., Gorbunov, N.V., Gorski, S., Goruppi, S., Gottlieb, R.A., Gozuacik, D., Granato, G.E., Grant, G.D., Green, K.N., Gregorc, A., Gros, F., Grose, C., Grunt, T.W., Gual, P., Guan, J.L., Guan, K.L., Guichard, S.M., Gukovskaya, A.S., Gukovsky, I., Gunst, J., Gustafsson, A.B., Halayko, A.J., Hale, A.N., Halonen, S.K., Hamasaki, M., Han, F., Han, T., Hancock, M.K., Hansen, M., Harada, H., Harada, M., Hardt, S.E., Harper, J.W., Harris, A.L., Harris, J., Harris, S.D., Hashimoto, M., Haspel, J.A., Hayashi, S., Hazelhurst, L.A., He, C., He, Y.W., Hébert, M.J., Heidenreich, K.A., Helfrich, M.H., Helgason, G.V., Henske, E.P., Herman, B., Herman, P.K., Hetz, C., Hilfiker, S., Hill, J.A., Hocking, L.J., Hofman, P., Hofmann, T.G., Höhfeld, J., Holyoake, T.L., Hong, M.H., Hood, D.A., Hotamisligil, G.S., Houwerzijl, E.J., Høyer-Hansen, M., Hu, B., Hu, C.A., Hu, H.M., Hua, Y., Huang, C., Huang, J., Huang, S., Huang, W.P., Huber, T.B., Huh, W.K., Hung, T.H., Hupp, T.R., Hur, G.M., Hurley, J.B., Hussain, S.N., Hussey, P.J., Hwang, J.J., Hwang, S., Ichihara, A., Ilkhanizadeh, S., Inoki, K., Into, T., Iovane, V., Iovanna, J.L., Ip, N.Y., Isaka, Y., Ishida, H., Isidoro, C., Isobe, K., Iwasaki, A., Izquierdo, M., Izumi, Y., Jaakkola, P.M., Jäättelä, M., Jackson, G.R., Jackson, W.T., Janji, B., Jendrach, M., Jeon, J.H., Jeung, E.B., Jiang, H., Jiang, H., Jiang, J.X., Jiang, M., Jiang, Q., Jiang, X., Jiang, X., Jiménez, A., Jin, M., Jin, S., Joe, C.O., Johansen, T., Johnson, D.E., Johnson, G.V., Jones, N.L., Joseph, B., Joseph, S.K., Joubert, A.M., Juhász, G., Juillerat-Jeanneret, L., Jung, C.H., Jung, Y.K., Kaarniranta, K., Kaasik, A., Kabuta, T., Kadowaki, M., Kagedal, K., Kamada, Y., Kaminskyy, V.O., Kampinga, H.H., Kanamori, H., Kang, C., Kang, K.B., Kang, K.I., Kang, R., Kang, Y.A., Kanki, T., Kanneganti, T.D., Kanno, H., Kanthasamy, A.G., Kanthasamy, A., Karantza, V., Kaushal, G.P., Kaushik, S., Kawazoe, Y., Ke, P.Y., Kehrl, J.H., Kelekar, A., Kerkhoff, C., Kessel, D.H., Khalil, H., Kiel, J.A., Kiger, A.A., Kihara, A., Kim, D.R., Kim, D.H., Kim, D.H., Kim, E.K., Kim, H.R., Kim, J.S., Kim, J.H., Kim, J.C., Kim, J.K., Kim, P.K., Kim, S.W., Kim, Y.S., Kim, Y., Kimchi, A., Kimmelman, A.C., King, J.S., Kinsella, T.J., Kirkin, V., Kirshenbaum, L.A., Kitamoto, K., Kitazato, K., Klein, L., Klimecki, W.T., Klucken, J., Knecht, E., Ko, B.C., Koch, J.C., Koga, H., Koh, J.Y., Koh, Y.H., Koike, M., Komatsu, M., Kominami, E., Kong, H.J., Kong, W.J., Korolchuk, V.I., Kotake, Y., Koukourakis, M.I., Kouri Flores, J.B., Kovács, A.L., Kraft, C., Krainc, D., Krämer, H., Kretz-Remy, C., Krichevsky, A.M., Kroemer, G., Krüger, R., Krut, O., Ktistakis, N.T., Kuan, C.Y., Kucharczyk, R., Kumar, A., Kumar, R., Kumar, S., Kundu, M., Kung, H.J., Kurz, T., Kwon, H.J., La Spada, A.R., Lafont, F., Lamark, T., Landry, J., Lane, J.D., Lapaquette, P., Laporte, J.F., László, L., Lavandero, S., Lavoie, J.N., Layfield, R., Lazo, P.A., Le, W., Le Cam, L., Ledbetter, D.J., Lee, A.J., Lee, B.W., Lee, G.M., Lee, J., Lee, J.H., Lee, M., Lee, M.S., Lee, S.H., Leeuwenburgh, C., Legembre, P., Legouis, R., Lehmann, M., Lei, H.Y., Lei, Q.Y., Leib, D.A., Leiro, J., Lemasters, J.J., Lemoine, A., Lesniak, M.S., Lev, D., Levenson, V.V., Levine, B., Levy, E., Li, F., Li, J.L., Li, L., Li, S., Li, W., Li, X.J., Li, Y.B., Li, Y.P., Liang, C., Liang, Q., Liao, Y.F., Liberski, P.P., Lieberman, A., Lim, H.J., Lim, K.L., Lim, K., Lin, C.F., Lin, F.C., Lin, J., Lin, J.D., Lin, K., Lin, W.W., Lin, W.C., Lin, Y.L., Linden, R., Lingor, P., Lippincott-Schwartz, J., Lisanti, M.P., Liton, P.B., Liu, B., Liu, C.F., Liu, K., Liu, L., Liu, Q.A., Liu, W., Liu, Y.C., Liu, Y., Lockshin, R.A., Lok, C.N., Lonial, S., Loos, B., Lopez-Berestein, G., López-Otín, C., Lossi, L., Lotze, M.T., Lőw, P., Lu, B., Lu, B., Lu, B., Lu, Z., Luciano, F., Lukacs, N.W., Lund, A.H., Lynch-Day, M.A., Ma, Y., Macian, F., MacKeigan, J.P., Macleod, K.F., Madeo, F., Maiuri, L., Maiuri, M.C., Malagoli, D., Malicdan, M.C., Malorni, W., Man, N., Mandelkow, E.M., Manon, S., Manov, I., Mao, K., Mao, X., Mao, Z., Marambaud, P., Marazziti, D., Marcel, Y.L., Marchbank, K., Marchetti, P., Marciniak, S.J., Marcondes, M., Mardi, M., Marfe, G., Mariño, G., Markaki, M., Marten, M.R., Martin, S.J., Martinand-Mari, C., Martinet, W., Martinez-Vicente, M., Masini, M., Matarrese, P., Matsuo, S., Matteoni, R., Mayer, A., Mazure, N.M., McConkey, D.J., McConnell, M.J., McDermott, C., McDonald, C., McInerney, G.M., McKenna, S.L., McLaughlin, B., McLean, P.J., McMaster, C.R., McQuibban, G.A., Meijer, A.J., Meisler, M.H., Meléndez, A., Melia, T.J., Melino, G., Mena, M.A., Menendez, J.A., Menna-Barreto, R.F., Menon, M.B., Menzies, F.M., Mercer, C.A., Merighi, A., Merry, D.E., Meschini, S., Meyer, C.G., Meyer, T.F., Miao, C.Y., Miao, J.Y., Michels, P.A., Michiels, C., Mijaljica, D., Milojkovic, A., Minucci, S., Miracco, C., Miranti, C.K., Mitroulis, I., Miyazawa, K., Mizushima, N., Mograbi, B., Mohseni, S., Molero, X., Mollereau, B., Mollinedo, F., Momoi, T., Monastyrska, I., Monick, M.M., Monteiro, M.J., Moore, M.N., Mora, R., Moreau, K., Moreira, P.I., Moriyasu, Y., Moscat, J., Mostowy, S., Mottram, J.C., Motyl, T., Moussa, C.E., Müller, S., Muller, S., Münger, K., Münz, C., Murphy, L.O., Murphy, M.E., Musarò, A., Mysorekar, I., Nagata, E., Nagata, K., Nahimana, A., Nair, U., Nakagawa, T., Nakahira, K., Nakano, H., Nakatogawa, H., Nanjundan, M., Naqvi, N.I., Narendra, D.P., Narita, M., Navarro, M., Nawrocki, S.T., Nazarko, T.Y., Nemchenko, A., Netea, M.G., Neufeld, T.P., Ney, P.A., Nezis, I.P., Nguyen, H.P., Nie, D., Nishino, I., Nislow, C., Nixon, R.A., Noda, T., Noegel, A.A., Nogalska, A., Noguchi, S., Notterpek, L., Novak, I., Nozaki, T., Nukina, N., Nürnberger, T., Nyfeler, B., Obara, K., Oberley, T.D., Oddo, S., Ogawa, M., Ohashi, T., Okamoto, K., Oleinick, N.L., Oliver, F.J., Olsen, L.J., Olsson, S., Opota, O., Osborne, T.F., Ostrander, G.K., Otsu, K., Ou, J.H., Ouimet, M., Overholtzer, M., Ozpolat, B., Paganetti, P., Pagnini, U., Pallet, N., Palmer, G.E., Palumbo, C., Pan, T., Panaretakis, T., Pandey, U.B., Papackova, Z., Papassideri, I., Paris, I., Park, J., Park, O.K., Parys, J.B., Parzych, K.R., Patschan, S., Patterson, C., Pattingre, S., Pawelek, J.M., Peng, J., Perlmutter, D.H., Perrotta, I., Perry, G., Pervaiz, S., Peter, M., Peters, G.J., Petersen, M., Petrovski, G., Phang, J.M., Piacentini, M., Pierre, P., Pierrefite-Carle, V., Pierron, G., Pinkas-Kramarski, R., Piras, A., Piri, N., Platanias, L.C., Pöggeler, S., Poirot, M., Poletti, A., Poüs, C., Pozuelo-Rubio, M., Prætorius-Ibba, M., Prasad, A., Prescott, M., Priault, M., Produit-Zengaffinen, N., Progulske-Fox, A., Proikas-Cezanne, T., Przedborski, S., Przyklenk, K., Puertollano, R., Puyal, J., Qian, S.B., Qin, L., Qin, Z.H., Quaggin, S.E., Raben, N., Rabinowich, H., Rabkin, S.W., Rahman, I., Rami, A., Ramm, G., Randall, G., Randow, F., Rao, V.A., Rathmell, J.C., Ravikumar, B., Ray, S.K., Reed, B.H., Reed, J.C., Reggiori, F., Régnier-Vigouroux, A., Reichert, A.S., Reiners, J.J., Reiter, R.J., Ren, J., Revuelta, J.L., Rhodes, C.J., Ritis, K., Rizzo, E., Robbins, J., Roberge, M., Roca, H., Roccheri, M.C., Rocchi, S., Rodemann, H.P., Rodríguez de Córdoba, S., Rohrer, B., Roninson, I.B., Rosen, K., Rost-Roszkowska, M.M., Rouis, M., Rouschop, K.M., Rovetta, F., Rubin, B.P., Rubinsztein, D.C., Ruckdeschel, K., Rucker, E.B., Rudich, A., Rudolf, E., Ruiz-Opazo, N., Russo, R., Rusten, T.E., Ryan, K.M., Ryter, S.W., Sabatini, D.M., Sadoshima, J., Saha, T., Saitoh, T., Sakagami, H., Sakai, Y., Salekdeh, G.H., Salomoni, P., Salvaterra, P.M., Salvesen, G., Salvioli, R., Sanchez, A.M., Sánchez-Alcázar, J.A., Sánchez-Prieto, R., Sandri, M., Sankar, U., Sansanwal, P., Santambrogio, L., Saran, S., Sarkar, S., Sarwal, M., Sasakawa, C., Sasnauskiene, A., Sass, M., Sato, K., Sato, M., Schapira, A.H., Scharl, M., Schätzl, H.M., Scheper, W., Schiaffino, S., Schneider, C., Schneider, M.E., Schneider-Stock, R., Schoenlein, P.V., Schorderet, D.F., Schüller, C., Schwartz, G.K., Scorrano, L., Sealy, L., Seglen, P.O., Segura-Aguilar, J., Seiliez, I., Seleverstov, O., Sell, C., Seo, J.B., Separovic, D., Setaluri, V., Setoguchi, T., Settembre, C., Shacka, J.J., Shanmugam, M., Shapiro, I.M., Shaulian, E., Shaw, RJ, Shelhamer, J.H., Shen, H.M., Shen, W.C., Sheng, Z.H., Shi, Y., Shibuya, K., Shidoji, Y., Shieh, J.J., Shih, C.M., Shimada, Y., Shimizu, S., Shintani, T., Shirihai, O.S., Shore, G.C., Sibirny, A.A., Sidhu, S.B., Sikorska, B., Silva-Zacarin, E.C., Simmons, A., Simon, A.K., Simon, H.U., Simone, C., Simonsen, A., Sinclair, D.A., Singh, R., Sinha, D., Sinicrope, F.A., Sirko, A., Siu, P.M., Sivridis, E., Skop, V., Skulachev, V.P., Slack, R.S., Smaili, S.S., Smith, D.R., Soengas, M.S., Soldati, T., Song, X., Sood, A.K., Soong, T.W., Sotgia, F., Spector, S.A., Spies, C.D., Springer, W., Srinivasula, S.M., Stefanis, L., Steffan, J.S., Stendel, R., Stenmark, H., Stephanou, A., Stern, S.T., Sternberg, C., Stork, B., Strålfors, P., Subauste, C.S., Sui, X., Sulzer, D., Sun, J., Sun, S.Y., Sun, Z.J., Sung, J.J., Suzuki, K., Suzuki, T., Swanson, M.S., Swanton, C., Sweeney, S.T., Sy, L.K., Szabadkai, G., Tabas, I., Taegtmeyer, H., Tafani, M., Takács-Vellai, K., Takano, Y., Takegawa, K., Takemura, G., Takeshita, F., Talbot, N.J., Tan, K.S., Tanaka, K., Tanaka, K., Tang, D., Tang, D., Tanida, I., Tannous, B.A., Tavernarakis, N., Taylor, G.S., Taylor, G.A., Taylor, J.P., Terada, L.S., Terman, A., Tettamanti, G., Thevissen, K., Thompson, C.B., Thorburn, A., Thumm, M., Tian, F., Tian, Y., Tocchini-Valentini, G., Tolkovsky, A.M., Tomino, Y., Tönges, L., Tooze, S.A., Tournier, C., Tower, J., Towns, R., Trajkovic, V., Travassos, L.H., Tsai, T.F., Tschan, M.P., Tsubata, T., Tsung, A., Turk, B., Turner, L.S., Tyagi, S.C., Uchiyama, Y., Ueno, T., Umekawa, M., Umemiya-Shirafuji, R., Unni, V.K., Vaccaro, M.I., Valente, E.M., Van den Berghe, G., van der Klei, I.J., van Doorn, W., van Dyk, L.F., van Egmond, M., van Grunsven, L.A., Vandenabeele, P., Vandenberghe, W.P., Vanhorebeek, I., Vaquero, E.C., Velasco, G., Vellai, T., Vicencio, J.M., Vierstra, R.D., Vila, M., Vindis, C., Viola, G., Viscomi, M.T., Voitsekhovskaja, O.V., von Haefen, C., Votruba, M., Wada, K., Wade-Martins, R., Walker, C.L., Walsh, C.M., Walter, J., Wan, X.B., Wang, A., Wang, C., Wang, D., Wang, F., Wang, F., Wang, G., Wang, H., Wang, H.G., Wang, H.D., Wang, J., Wang, K., Wang, M., Wang, R.C., Wang, X., Wang, X., Wang, Y.J., Wang, Y., Wang, Z., Wang, Z.C., Wang, Z., Wansink, D.G., Ward, D.M., Watada, H., Waters, S.L., Webster, P., Wei, L., Weihl, C.C., Weiss, W.A., Welford, S.M., Wen, L.P., Whitehouse, C.A., Whitton, J.L., Whitworth, A.J., Wileman, T., Wiley, J.W., Wilkinson, S., Willbold, D., Williams, R.L., Williamson, P.R., Wouters, B.G., Wu, C., Wu, D.C., Wu, W.K., Wyttenbach, A., Xavier, R.J., Xi, Z., Xia, P., Xiao, G., Xie, Z., Xie, Z., Xu, D.Z., Xu, J., Xu, L., Xu, X., Yamamoto, A., Yamamoto, A., Yamashina, S., Yamashita, M., Yan, X., Yanagida, M., Yang, D.S., Yang, E., Yang, J.M., Yang, S.Y., Yang, W., Yang, W.Y., Yang, Z., Yao, M.C., Yao, T.P., Yeganeh, B., Yen, W.L., Yin, J.J., Yin, X.M., Yoo, O.J., Yoon, G., Yoon, S.Y., Yorimitsu, T., Yoshikawa, Y., Yoshimori, T., Yoshimoto, K., You, H.J., Youle, R.J., Younes, A., Yu, L., Yu, L., Yu, S.W., Yu, W.H., Yuan, Z.M., Yue, Z., Yun, C.H., Yuzaki, M., Zabirnyk, O., Silva-Zacarin, E., Zacks, D., Zacksenhaus, E., Zaffaroni, N., Zakeri, Z., Zeh, H.J., Zeitlin, S.O., Zhang, H., Zhang, H.L., Zhang, J., Zhang, J.P., Zhang, L., Zhang, L., Zhang, M.Y., Zhang, X.D., Zhao, M., Zhao, Y.F., Zhao, Y., Zhao, Z.J., Zheng, X., Zhivotovsky, B., Zhong, Q., Zhou, C.Z., Zhu, C., Zhu, W.G., Zhu, X.F., Zhu, X., Zhu, Y., Zoladek, T., Zong, W.X., Zorzano, A., Zschocke, J., Zuckerbraun, B. Richtlinien für die Verwendung und Interpretation von Tests zur Überwachung der Autophagie. (2012) Autophagie. 8 (4): 445-544.

+ Zusammenfassung erweitern


Xia, Y., Yeddula, N., Leblanc, M., Ke, E., Zhang, Y., Oldfield, E., Shaw, RJ, Verma, IM Reduzierte Zellproliferation durch IKK2-Depletion in einem Maus-Lungenkrebsmodell. (2012) Natur Zellbiologie. 14(3):257-65. DOI: 10.1038/ncb2428

+ Zusammenfassung erweitern


Auricchio, N., Malinowska, I., Shaw, R., Manning, BD, Kwiatkowski, DJ Therapeutischer Versuch mit Metformin und Bortezomib in einem Mausmodell des Tuberkulose-Komplexes (TSC). (2012) Plus eins. 7(2):e31900. DOI: 10.1371/journal.pone.0031900

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ, Cantley, LC Schlüsselknoten im Stoffwechsel von Krebszellen entschlüsseln: Zucker & Gewürze und alles Schöne. (2012) F1000-Biologieberichte. 4:2. DOI: 10.3410/B4-2

+ Zusammenfassung erweitern


Mihaylova, MM, Shaw, RJ Der AMPK-Signalweg koordiniert Zellwachstum, Autophagie und Stoffwechsel. (2011) Natur Zellbiologie. 13(9):1016-23. DOI: 10.1038/ncb2329

+ Zusammenfassung erweitern


Akhtar, A., Fuchs, E., Mitchison, T., Shaw, RJ, St Johnston, D., Strasser, A., Taylor, S., Walczak, C., Zerial, M. Ein Jahrzehnt molekularer Zellbiologie: Erfolge und Herausforderungen. (2011) Nature Reviews Molekulare Zellbiologie. 12(10):669-74. DOI: 10.1038/nrm3187

+ Zusammenfassung erweitern


Egan, D., Kim, J., Shaw, RJ, Guan, KL Die Autophagie-initiierende Kinase ULK1 wird durch gegensätzliche Phosphorylierung durch AMPK und mTOR reguliert. (2011) Autophagie. 7 (6): 643-4.

+ Zusammenfassung erweitern


Mihaylova, MM, Vasquez, DS, Ravnskjaer, K., Denechaud, PD, Yu, RT, Alvarez, JG, Downes, M., Evans, RM, Montminy, M., Shaw, RJ Histondeacetylasen der Klasse IIa sind hormonaktivierte Regulatoren von FOXO und der Glukosehomöostase bei Säugetieren. (2011) Zelle 145(4):607-21. DOI: 10.1016/j.cell.2011.03.043

+ Zusammenfassung erweitern


Wang, B., Moya, N., Niessen, S., Hoover, H., Mihaylova, MM, Shaw, RJ, Yates, JR, Fischer, WH, Thomas, JB, Montminy, M. Ein hormonabhängiges Modul, das den Energiehaushalt reguliert. (2011) Zelle 145(4):596-606. DOI: 10.1016/j.cell.2011.04.013

+ Zusammenfassung erweitern


Li, Y., Xu, S., Mihaylova, MM, Zheng, B., Hou, X., Jiang, B., Park, O., Luo, Z., Lefai, E., Shyy, JY, Gao, B., Wierzbicki, M., Verbeuren, TJ, Shaw, RJ, Cohen, RA, Zang, M. AMPK phosphoryliert und hemmt die SREBP-Aktivität, um Lebersteatose und Atherosklerose bei ernährungsbedingten insulinresistenten Mäusen abzuschwächen. (2011) Zellstoffwechsel 13(4):376-388. DOI: 10.1016/j.cmet.2011.03.009

+ Zusammenfassung erweitern


Mair, W., Morantte, I., Rodrigues, AP, Manning, G., Montminy, M., Shaw, RJ, Dillin, A. Die durch AMPK und Calcineurin induzierte Verlängerung der Lebensdauer wird durch CRTC-1 und CREB vermittelt. (2011) Natur. 470(7334):404-8. DOI: 10.1038/nature09706

+ Zusammenfassung erweitern


Birnbaum, MJ, Shaw, RJ Genomik: Medikamente, Diabetes und Krebs. (2011) Natur. 470(7334):338-9. DOI: 10.1038/470338a


Egan, DF, Shackelford, DB, Mihaylova, MM, Gelino, S., Kohnz, RA, Mair, W., Vasquez, DS, Joshi, A., Gwinn, DM, Taylor, R., Asara, JM, Fitzpatrick, J., Dillin, A., Viollet, B., Kundu, M., Hansen, M., Shaw, RJ Die Phosphorylierung von ULK1 (hATG1) durch AMP-aktivierte Proteinkinase verbindet die Energiewahrnehmung mit der Mitophagie. (2011) Science. 331(6016):456-61. DOI: 10.1126/science.1196371

+ Zusammenfassung erweitern


Ohashi, K., Ouchi, N., Higuchi, A., Shaw, RJ, Walsh, K. Ein LKB1-Mangel in Tie2-Cre-exprimierenden Zellen beeinträchtigt die Ischämie-induzierte Angiogenese. (2010) Zeitschrift für biologische Chemie. 285(29):22291-8. DOI: 10.1074/jbc.M110.123794

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ, Evans, RM, Simon, MC Stoffwechsel und Krebs in La Jolla. (2010) Krebsforschung. 70(10):3864-9. DOI: 10.1158/0008-5472.CAN-09-4529


Shaw, RJ Stoffwechsel- und Krebs-Mix in Madrid. (2010) EMBO-Berichte. 11(4):249-51. DOI: 10.1038/embor.2010.40

+ Zusammenfassung erweitern


Gwinn, DM, Asara, JM, Shaw, RJ Raptor wird während der Mitose durch cdc2 phosphoryliert. (2010) Plus eins. 5(2):e9197. DOI: 10.1371/journal.pone.0009197

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, R. Journal Club. Ein Krebsforscher denkt über einen grundlegenden Zusammenhang zwischen Nährstoffen und Genexpression nach. (2009) Natur. 462(7275):829. DOI: 10.1038/462829f


Ikeda, Y., Sato, K., Pimentel, DR, Sam, F., Shaw, RJ, Dyck, JR, Walsh, K. Die herzspezifische Deletion von LKB1 führt zu Hypertrophie und Dysfunktion. (2009) Zeitschrift für biologische Chemie. 284(51):35839-49. DOI: 10.1074/jbc.M109.057273

+ Zusammenfassung erweitern


Lamia, KA, Sachdeva, UM, DiTacchio, L., Williams, EC, Alvarez, JG, Egan, DF, Vasquez, DS, Juguilon, H., Panda, S., Shaw, RJ, Thompson, CB, Evans, RM AMPK reguliert die zirkadiane Uhr durch Kryptochrom-Phosphorylierung und -Abbau. (2009) Science. 326(5951):437-40. DOI: 10.1126/science.1172156

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ Tumorsuppression durch LKB1: SIK-ness verhindert Metastasierung. (2009) Wissenschaftliche Signalisierung. 2(86):pe55. DOI: 10.1126/scisignal.286pe55

+ Zusammenfassung erweitern


Shackelford, DB, Shaw, RJ Der LKB1-AMPK-Weg: Stoffwechsel und Wachstumskontrolle bei der Tumorsuppression. (2009) Nature Reviews Krebs. 9(8):563-75. DOI: 10.1038/nrc2676

+ Zusammenfassung erweitern


Shackelford, DB, Vasquez, DS, Corbeil, J., Wu, S., Leblanc, M., Wu, CL, Vera, DR, Shaw, RJ mTOR- und HIF-1alpha-vermittelter Tumorstoffwechsel in einem LKB1-Mausmodell des Peutz-Jeghers-Syndroms. (2009) Proceedings der Nationalen Akademie der Wissenschaften der Vereinigten Staaten von Amerika. 106(27):11137-42. DOI: 10.1073/pnas.0900465106

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ LKB1- und AMP-aktivierte Proteinkinase-Kontrolle der mTOR-Signalisierung und des mTOR-Wachstums. (2009) Acta Physiologica. 196(1):65-80. DOI: 10.1111/j.1748-1716.2009.01972.x

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, R., Dillin, A. PPTR-1 wirkt gegen die Insulinsignalisierung. (2009) Zelle 136(5):816-8. DOI: 10.1016/j.cell.2009.02.029

+ Zusammenfassung erweitern


Mair, W., Panowski, SH, Shaw, RJ, Dillin, A. Optimierung der Ernährungseinschränkung für die genetische Epistase-Analyse und Genentdeckung bei C. elegans. (2009) Plus eins. 4(2):e4535. DOI: 10.1371/journal.pone.0004535

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ mTOR-Signalisierung: RAG-GTPasen übertragen das Aminosäuresignal. (2008) Trends in den biochemischen Wissenschaften. 33(12):565-8. DOI: 10.1016/j.tibs.2008.09.005

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ Raptor stürzt sich auf den Stoffwechsel. (2008) Zellstoffwechsel 8(5):343-4. DOI: 10.1016/j.cmet.2008.10.007

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ LKB1: Krebs, Polarität, Stoffwechsel und jetzt Fruchtbarkeit. (2008) Biochemisches Journal. 416(1):e1-3. DOI: 10.1042/BJ20082023

+ Zusammenfassung erweitern


Narkar, VA, Downes, M., Yu, RT, Embler, E., Wang, YX, Banayo, E., Mihaylova, MM, Nelson, MC, Zou, Y., Juguilon, H., Kang, H., Shaw, RJ, Evans, RM AMPK- und PPARdelta-Agonisten sind Trainingsmimetika. (2008) Zelle 134(3):405-15. DOI: 10.1016/j.cell.2008.06.051

+ Zusammenfassung erweitern


Gwinn, DM, Shackelford, DB, Egan, DF, Mihaylova, MM, Mery, A., Vasquez, DS, Turk, BE, Shaw, RJ Die AMPK-Phosphorylierung von Raptor vermittelt einen metabolischen Checkpoint. (2008) Molekulare Zelle. 30(2):214-26. DOI: 10.1016/j.molcel.2008.03.003

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ Glukosestoffwechsel und Krebs. (2006) Aktuelle Meinung in der Zellbiologie. 18(6):598-608. DOI: 10.1016/j.ceb.2006.10.005

+ Zusammenfassung erweitern


Baur, JA, Pearson, KJ, Price, NL, Jamieson, HA, Lerin, C., Kalra, A., Prabhu, VV, Allard, JS, Lopez-Lluch, G., Lewis, K., Pistell, PJ, Poosala, S., Becker, KG, Boss, O., Gwinn, D., Wang, M., Ramaswamy, S., Fishbein, KW, Spencer, RG, Lakatta, EG, Le Couteur, D., Shaw, RJ, Navas, P., Puigserver, P., Ingram, DK, de Cabo, R., Sinclair, DA Resveratrol verbessert die Gesundheit und das Überleben von Mäusen, die eine kalorienreiche Diät erhalten. (2006) Natur. 444(7117):337-42. DOI: 10.1038/nature05354

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ, Cantley, LC Ras-, PI(3)K- und mTOR-Signale steuern das Wachstum von Tumorzellen. (2006) Natur. 441(7092):424-30. DOI: 10.1038/nature04869

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ, Lamia, KA, Vasquez, D., Koo, SH, Bardeesy, N., Depinho, RA, Montminy, M., Cantley, LC Die Kinase LKB1 vermittelt die Glukosehomöostase in der Leber und die therapeutische Wirkung von Metformin. (2005) Science. 310(5754):1642-6. DOI: 10.1126/science.1120781

+ Zusammenfassung erweitern


Fernandes, N., Sun, Y., Chen, S., Paul, P., Shaw, RJ, Cantley, LC, Price, BD Die durch DNA-Schäden verursachte Assoziation von ATM mit seinen Zielproteinen erfordert eine Proteininteraktionsdomäne im N-Terminus von ATM. (2005) Zeitschrift für biologische Chemie. 280(15):15158-64. DOI: 10.1074/jbc.M412065200

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ, Bardeesy, N., Manning, BD, Lopez, L., Kosmatka, M., DePinho, RA, Cantley, LC Der Tumorsuppressor LKB1 reguliert die mTOR-Signalübertragung negativ. (2004) Krebszelle. 6(1):91-9. DOI: 10.1016/j.ccr.2004.06.007

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ, Kosmatka, M., Bardeesy, N., Hurley, RL, Witters, LA, DePinho, RA, Cantley, LC Die Tumorsuppressor-LKB1-Kinase aktiviert direkt die AMP-aktivierte Kinase und reguliert die Apoptose als Reaktion auf Energiestress. (2004) Proceedings der Nationalen Akademie der Wissenschaften der Vereinigten Staaten von Amerika. 101(10):3329-35. DOI: 10.1073/pnas.0308061100

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ, Paez, JG, Curto, M., Yaktine, A., Pruitt, WM, Saotome, I., O'Bryan, JP, Gupta, V., Ratner, N., Der, CJ, Jacks, T., McClatchey , KI Der Nf2-Tumorsuppressor Merlin ist an der Rac-abhängigen Signalübertragung beteiligt. (2001) Entwicklungszelle. 1 (1): 63-72.

+ Zusammenfassung erweitern


Karuman, P., Gozani, O., Odze, RD, Zhou, XC, Zhu, H., Shaw, R., Brien, TP, Bozzuto, CD, Ooi, D., Cantley, LC, Yuan, J. Das Peutz-Jegher-Genprodukt LKB1 ist ein Mediator des p53-abhängigen Zelltods. (2001) Molekulare Zelle. 7 (6): 1307-19.

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ, McClatchey, AI, Jacks, T. Lokalisierung und funktionelle Domänen des Neurofibromatose-Typ-II-Tumorsuppressors Merlin. (1998) Zellwachstum und -differenzierung. 9 (4): 287-96.

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ, McClatchey, AI, Jacks, T. Regulierung des Neurofibromatose-Typ-2-Tumorsuppressorproteins Merlin durch Adhäsions- und Wachstumsstoppreize. (1998) Zeitschrift für biologische Chemie. 273 (13): 7757-64.

+ Zusammenfassung erweitern


Shaw, RJ, Henry, M., Solomon, F., Jacks, T. RhoA-abhängige Phosphorylierung und Relokalisierung von ERM-Proteinen in apikale Membran-/Aktinvorsprünge in Fibroblasten. (1998) Molekularbiologie der Zelle. 9 (2): 403-19.

+ Zusammenfassung erweitern


Platko, JV, Leonard, DA, Adra, CN, Shaw, RJ, Cerione, RA, Lim, B. Ein einzelner Rest kann die Zielbindungsaffinität und Aktivität der funktionellen Domäne der GDP-Dissoziationsinhibitoren der Rho-Unterfamilie modifizieren. (1995) Proceedings der Nationalen Akademie der Wissenschaften der Vereinigten Staaten von Amerika. 92 (7): 2974-8.

+ Zusammenfassung erweitern


Bildung

BS Biologie, Cornell University
PhD, Biologie, MIT
Postdoktorand, Harvard Medical School


Auszeichnungen & Ehrungen

  • Mark Foundation for Cancer Research Endeavour Award, 2022
  • National Cancer Institute Outstanding Investigator Award, 2017
  • Nachwuchswissenschaftler des Howard Hughes Medical Institute, 2009
  • Junior Faculty Award der American Diabetes Association, 2008
  • Forschungspreis der American Cancer Society, 2007