Dmitry Lyumkis, PhD

Associate Professor

Labor für Genetik

Lehrstuhl für Entwicklungsentwicklung der Hearst Foundation

Salk Institute for Biological Studies – Veröffentlichungen

alle Veröffentlichungen


Horton, NC, Lyumkis, D. Strukturen, Mechanismen und kinetische Vorteile des SgrAI-Filamentbildungsmechanismus. (2024) Kritische Rezensionen in Biochemie und Molekularbiologie.:1-39 DOI: 10.1080/10409238.2024.2440315

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Martyn, GD, Kalagiri, R., Veggiani, G., Stanfield, RL, Choudhuri, I., Sala, M., Meisenhelder, J., Chen, C., Biswas, A., Levy, RM, Lyumkis, D., Wilson, IA, Hunter, T., Sidhu, SS Verwendung der Phagendisplay-Technik zur rationalen Entwicklung eines humanisierten 3'-Phosphohistidin-spezifischen Antikörpers mit höherer Affinität. (2024) bioRxiv. DOI: 10.1101 / 2024.11.04.621849

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Shan, Z., Rivero-Gamez, A., Lyumkis, D., Horton, NC Zwei-Metallionen-Mechanismus der DNA-Spaltung durch aktivierte, filamentöse SgrAI. (2024) Zeitschrift für biologische Chemie.:107576 DOI: 10.1016/j.jbc.2024.107576

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Dong, X., Sheng, K., Gebert, LFR, Aiyer, S., MacRae, IJ, Lyumkis, D., Williamson, JR Zusammenbau des bakteriellen Ribosoms mit zirkulär permutierter rRNA. (2024) Nukleinsäureforschung. DOI: 10.1093/nar/gkae636

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Van Veen, D., Galaz-Montoya, JG, Shen, L., Baldwin, P., Chaudhari, AS, Lyumkis, D., Schmid, MF, Chiu, W., Pauly, J. Fehlende Wedge-Vervollständigung durch unüberwachtes Lernen mit Koordinatennetzwerken. (2024) Int J Mol Sci. 25(10). DOI: 10.3390/ijms25105473

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Sheng, K., Dong, X., Aiyer, S., Lee, J., Marquardt, SD, Lyumkis, D., Williamson, JR Domänenkonsolidierung in der bakteriellen 50S-Assemblierung, entdeckt durch Anti-Sense-Oligonukleotid-Sondierung. (2024) bioRxiv. DOI: 10.1101 / 2024.05.08.593220

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Biswas, A., Choudhuri, I., Arnold, E., Lyumkis, D., Haldane, A., Levy, RM Kinetische Koevolutionsmodelle sagen die zeitliche Entstehung von HIV-1-Resistenzmutationen unter dem Druck der Arzneimittelauswahl voraus. (2024) Proceedings der Nationalen Akademie der Wissenschaften der Vereinigten Staaten von Amerika. 121(15):e2316662121. DOI: 10.1073/pnas.2316662121

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Dong, X., Sheng, K., Gebert, LFR, Aiyer, S., MacRae, IJ, Lyumkis, D. Zusammenbau des bakteriellen Ribosoms mit zirkulär permutierter rRNA (2024) bioRxiv. DOI: https://doi.org/10.1101/2024.04.10.588894

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Van Veen, D., Galaz-Montoya, JG, Shen, L., Baldwin, P., Chaudhari, AS, Lyumkis, D., Schmid, MF, Chiu, W., Pauly, J. Fehlende Wedge-Vervollständigung durch unüberwachtes Lernen mit Koordinatennetzwerken. (2024) bioRxiv. DOI: 10.1101 / 2024.04.12.589090

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Aiyer, S., Baldwin, PR, Tan, SM, Shan, Z., Oh, J., Mehrani, A., Bowman, ME, Louie, G., Passos, DO, Đorđević-Marquardt, S., Mietzsch, M., Hull, JA, Hoshika, S., Barad, BA, Grotjahn, DA, McKenna, R., Agbandje-McKenna, M., Benner, SA, Noel, JAP, Wang, D., Tan, YZ, Lyumkis, D. Überwindung der Auflösungsdämpfung während der geneigten Kryo-EM-Datenerfassung. (2024) Nature Communications. 15(1):389. DOI: 10.1038/s41467-023-44555-7

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Sun, Q., Biswas, A., Lyumkis, D., Levy, R., Deng, N. Aufklärung der molekularen Determinanten der Bindungsmodi eines HIV-1-Integrase-Strangtransfer-Inhibitors der dritten Generation: Die Bedeutung der Seitenketten- und Lösungsmittelreorganisation. (2024) Viren. 16(1). DOI: 10.3390/v16010076

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Jing, T., Shan, Z., Dinh, T., Biswas, A., Jang, S., Greenwood, J., Li, M., Zhang, Z., Gray, G., Shin, HJ, Zhou , B., Passos, D., Aiyer, S., Li, Z., Craigie, R., Engelman, AN, Kvaratskhelia, M., Lyumkis, D. Oligomere HIV-1-Integrase-Strukturen zeigen funktionelle Plastizität für den Intasomenaufbau und die RNA-Bindung. (2024) bioRxiv. DOI: 10.1101 / 2024.01.26.577436

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Haack, DB, Rudolfs, B., Zhang, C., Lyumkis, D., Toor, N. Strukturelle Grundlage der Verzweigung beim RNA-Spleißen. (2023) Struktur- und Molekularbiologie der Natur. DOI: 10.1038/s41594-023-01150-0

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Oh, J., Shan, Z., Hoshika, S., Xu, J., Chong, J., Benner, SA, Lyumkis, D., Wang, D. Eine einheitliche Watson-Crick-Geometrie steuert die Transkription von sechs Buchstaben umfassenden DNA-Alphabeten durch E. coli-RNA-Polymerase. (2023) Nature Communications. 14(1):8219. DOI: 10.1038/s41467-023-43735-9

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Xie, L., Bowman, ME, Louie, GV, Zhang, C., Ardejani, MS, Huang, X., Chu, Q., Donaldson, CJ, Vaughan, JM, Shan, H., Powers, ET, Kelly , Zeuge Jehovas, Lyumkis, D., Noel, JP, Saghatelian, A. Biochemie und Proteininteraktionen des CYREN-Mikroproteins. (2023) Biochemie. DOI: 10.1021/acs.biochem.3c00397

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Sheng, K., Li, N., Rabuck-Gibbons, JN, Dong, X., Lyumkis, D., Williamson, JR Aufbaulandschaft für die bakterielle große ribosomale Untereinheit. (2023) Nature Communications. 14(1):5220. DOI: 10.1038/s41467-023-40859-w

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Li, M., Oliveira Passos, D., Shan, Z., Smith, SJ, Sun, Q., Biswas, A., Choudhuri, I., Strutzenberg, TS, Haldane, A., Deng, N., Li , Z., Zhao, XZ, Briganti, L., Kvaratskhelia, M., Burke, TR, Levy, RM, Hughes, SH, Craigie, R., Lyumkis, D. Zu den Mechanismen der HIV-1-Integrase-Resistenz gegen Dolutegravir und der wirksamen Hemmung arzneimittelresistenter Varianten gehören. (2023) Fortschritte in der Wissenschaft 9(29):eadg5953. DOI: 10.1126/sciadv.adg5953

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Dong, X., Doerfel, LK, Sheng, K., Rabuck-Gibbons, JN, Popova, AM, Lyumkis, D., Williamson, JR Der nahezu physiologische In-vitro-Zusammenbau von 50S-Ribosomen erfolgt über parallele Wege. (2023) Nukleinsäureforschung. DOI: 10.1093/nar/gkad082

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Lyumkis, D., Horton, NC Die Rolle der Filamentierung bei der Aktivierung und DNA-Sequenzspezifität der sequenzspezifischen Endonuklease SgrAI. (2022) Transaktionen der Biochemischen Gesellschaft. DOI: 10.1042/BST20220547

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Sheng, K., Li, N., Rabuck-Gibbons, JN, Ding, X., Lyumkis, D., Williamson, JR Unbeaufsichtigte Voxel-basierte Segmentierung enthüllt eine Landschaft des frühen Zusammenbaus bakterieller Ribosomen großer Untereinheiten (2022) bioRiv. DOI: https://doi.org/10.1101/2022.11.09.515851

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Jóźwik, IK, Li, W., Zhang, DW, Wong, D., Grawenhoff, J., Ballandras-Colas, A., Aiyer, S., Cherepanov, P., Engelman, AN, Lyumkis, D. B-zu-A-Übergang in der Ziel-DNA während der retroviralen Integration. (2022) Nukleinsäureforschung. DOI: 10.1093/nar/gkac644

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Harrison, JJEK, Oliveira Passos, D., Bruhn, JF, Bauman, JD, Tuberty, L., DeStefano, JJ, Xavier Ruiz, F., Lyumkis, D., Arnold, E. Die Kryo-EM-Struktur des HIV-1-Pol-Polyproteins liefert Einblicke in die Reifung von Virionen (2022) Fortschritte in der Wissenschaft DOI: https://doi.org/10.1126/sciadv.abn9874

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Aiyer, S., Strutzenberg, TS, Bowman, ME, Noel, JP, Lyumkis, D. Einzelpartikel-Kryo-EM-Datenerfassung mit Tischneigung unter Verwendung von Leginon. (2022) JoVE.(185) DOI: 10.3791/64136

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Ballandras-Colas, A., Chivukula, V., Gruszka, DT, Shan, Z., Singh, PK, Pye, VE, McLean, RK, Bedwell, GJ, Li, W., Nans, A., Cook, NJ , Fadel, HJ, Poeschla, EM, Griffiths, DJ, Vargas, J., Taylor, IA, Lyumkis, D., Yardimci, H., Engelman, AN, Cherepanov, P. Multivalente Wechselwirkungen, die für die Funktion der lentiviralen Integrase essentiell sind. (2022) Nature Communications. 13(1):2416. DOI: 10.1038/s41467-022-29928-8

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Horton, N., Ghadirian, N., Shan, Z., Lyumkis, D. Mechanismus der Aktivierung von SgrAI durch Enzymfilamentierung und Mechanismus der Erweiterung der DNA-Sequenzspezifität. (2022) FASEB-Journal. 36 Ergänzung 1: Dies ist nur eine Zusammenfassung. DOI: 10.1096/fasebj.2022.36.S1.0R839

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Rabuck-Gibbons, JN, Lyumkis, D., Williamson, JR Quantitative Untersuchung der Zusammensetzungsheterogenität in Kryo-EM-Datensätzen von Zwischenprodukten der Ribosomenassemblierung. (2022) Struktur. DOI: 10.1016/j.str.2021.12.005

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Shan, Z., Ghadirian, N., Lyumkis, D., Horton, NC Präübergangszustand und Apo-Strukturen des filamentbildenden Enzyms SgrAI klären Aktivierungsmechanismen und Substratspezifität auf. (2022) Zeitschrift für biologische Chemie.:101760 DOI: 10.1016/j.jbc.2022.101760

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Passos, DO, Li, M., Craigie, R., Lyumkis, D. Buchkapitel – Retrovirale Integrase: Struktur, Mechanismus und Hemmung (2021) Die Enzyme. 50:249-300. DOI: https://doi.org/10.1016/bs.enz.2021.06.007

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Lyumkis, D. Buchkapitel: Bevorzugte Orientierung. Wie man Nebenwirkungen erkennt und damit umgeht. (2021) Einzelpartikel-Kryo-EM biologischer Makromoleküle. DOI: 10.1088/978-0-7503-3039-8


Smith, SJ, Zhao, XZ, Passos, DO, Pye, VE, Cherepanov, P., Lyumkis, D., Burke, TR, Hughes, SH HIV-1-Integrase-Inhibitoren mit Modifikationen, die ihre Wirksamkeit gegen arzneimittelresistente Integrase-Mutanten beeinflussen. (2021) ACS Infect Dis. DOI: 10.1021/acsinfecdis.0c00819

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Smith, SJ, Zhao, XZ, Passos, DO, Lyumkis, D., Burke, TR, Hughes, SH Integrase-Strangtransfer-Inhibitoren sind wirksame Anti-HIV-Medikamente. (2021) Viren. 13(2). DOI: 10.3390/v13020205

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Aiyer, S., Zhang, C., Baldwin, PR, Lyumkis, D. Bewertung der lokalen und Richtungsauflösung von Kryo-EM-Dichtekarten. (2020) Methoden der Molekularbiologie. 2215:161-187. DOI: 10.1007/978-1-0716-0966-8_8

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Jóźwik, IK, Passos, DO, Lyumkis, D. Strukturbiologie von HIV-Integrase-Strangtransfer-Inhibitoren. (2020) Trends in pharmakologischen Wissenschaften. DOI: 10.1016/j.tips.2020.06.003

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Baldwin, PR, Lyumkis, D. Werkzeuge zur Visualisierung und Analyse von Fourier-Raumproben in Kryo-EM. (2020) Fortschritte in Biophysik und Molekularbiologie. DOI: 10.1016/j.pbiomolbio.2020.06.003

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Brugger, C., Zhang, C., Suhanovsky, MM, Kim, DD, Sinclair, AN, Lyumkis, D., Deaconescu, AM Molekulare Determinanten für die dsDNA-Translokation durch den Transkriptions-Reparatur-Kopplungs- und Evolvabilitätsfaktor Mfd. (2020) Nature Communications. 11(1):3740. DOI: 10.1038/s41467-020-17457-1

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Smith, SJ, Zhao, XZ, Passos, DO, Lyumkis, D., Burke, TR, Hughes, SH HIV-1-Integrase-Inhibitoren, die gegen arzneimittelresistente Integrase-Mutanten wirksam sind. (2020) Antimikrobielle Wirkstoffe und Chemotherapie. DOI: 10.1128/AAC.00611-20

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Passos, DO, Li, M., Jóźwik, IK, Zhao, XZ, Santos-Martins, D., Yang, R., Smith, SJ, Jeon, Y., Forli, S., Hughes, SH, Burke, TR , Craigie, R., Lyumkis, D. Strukturelle Grundlage für die Bindung von Strangtransfer-Inhibitoren an HIV-Intasomen. (2020) Science. DOI: 10.1126/science.aay8015

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Rabuck-Gibbons, JN, Popova, AM, Greene, EM, Cervantes, CF, Lyumkis, D., Williamson, JR SrmB rettet gefangene Ribosomen-Assemblierungszwischenprodukte. (2019) Zeitschrift für Molekularbiologie. DOI: 10.1016/j.jmb.2019.12.013

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Baldwin, PR, Lyumkis, D. Ungleichmäßigkeit der Projektionsverteilungen verringert die Auflösung in der Kryo-EM. (2019) Prog. Biophys. Mol.-Nr. Biol. DOI: 10.1016/j.pbiomolbio.2019.09.002

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Polley, S., Lyumkis, D., Horton, NC Mechanismus der durch Filamentierung induzierten allosterischen Aktivierung der SgrAI-Endonuklease. (2019) Struktur. 27(10):1497-1507. DOI: 10.1016/j.str.2019.08.001

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Haack, DB, Yan, X., Zhang, C., Hingey, J., Lyumkis, D., Baker, TS, Toor, N. Kryo-EM-Strukturen eines Gruppe-II-Introns, das umgekehrt in DNA gespleißt wird. (2019) Zelle 178(3):612-623.e12. DOI: 10.1016/j.cell.2019.06.035

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Koneru, PC, Francis, AC, Deng, N., Rebensburg, SV, Hoyte, AC, Lindenberger, J., Adu-Ampratwum, D., Larue, RC, Wempe, MF, Engelman, AN, Lyumkis, D., Fuchs, JR, Levy, RM, Melikyan, GB, Kvaratskhelia, M. HIV-1-Integrase-Tetramer sind das antivirale Ziel von allosterischen Integrase-Inhibitoren auf Pyridinbasis. (2019) Elife. 8. DOI: 10.7554/eLife.46344

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Lyumkis, D. Herausforderungen und Chancen in der Kryo-EM-Einzelpartikelanalyse. (2019) Zeitschrift für biologische Chemie. DOI: 10.1074/jbc.REV118.005602

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Zhang, C., Cantara, W., Jeon, Y., Musier-Forsyth, K., Grigorieff, N., Lyumkis, D. Analyse diskreter lokaler Variabilität und struktureller Kovarianz in makromolekularen Anordnungen mittels Kryo-EM und fokussierter Klassifizierung. (2018) Ultramikroskopie. DOI: 10.1016/j.ultramic.2018.11.016

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Tan, YZ, Aiyer, S., Mietzsch, M., Hull, JA, McKenna, R., Grieger, J., Samulski, RJ, Baker, TS, Agbandje-McKenna, M., Lyumkis, D. Unter 2 Å Ewald-Krümmung korrigierte Struktur einer AAV2-Kapsidvariante. (2018) Nature Communications. 9(1):3628. DOI: 10.1038/s41467-018-06076-6

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Zhang, C., Konermann, S., Brideau, NJ, Lotfy, P., Wu, X., Novick, SJ, Strutzenberg, T., Griffin, PR, Hsu, PD, Lyumkis, D. Strukturelle Basis für die RNA-gesteuerte Ribonukleaseaktivität von CRISPR-Cas13d. [Veröffentlicht] (2018) Zelle 175(1):212-223.e17. DOI: 10.1016/j.cell.2018.09.001

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Tan, YZ, Baldwin, PR, Davis, JH, Williamson, JR, Potter, CS, Carragher, B., Lyumkis, D. Berücksichtigung der bevorzugten Probenorientierung in der Einzelpartikel-Kryo-EM durch Kippen. (2017) Naturmethoden. 14(8):793-796. DOI: 10.1038/nmeth.4347

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Ozorowski, G., Pallesen, J., de Val, N., Lyumkis, D., Cottrell, CA, Torres, JL, Copps, J., Stanfield, RL, Cupo, A., Pugach, P., Moore, JP, Wilson, IA, Ward, AB Offene und geschlossene Strukturen zeigen Allosterie und Biegsamkeit in der HIV-1-Hüllenspitze. (2017) Natur. 547(7663):360-363. DOI: 10.1038/nature23010

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Passos, DO, Li, M., Yang, R., Rebensburg, SV, Ghirlando, R., Jeon, Y., Shkriabai, N., Kvaratskhelia, M., Craigie, R., Lyumkis, D. Kryo-EM-Strukturen und Atommodell des HIV-1-Strangtransferkomplexes ins Intasom. (2017) Science. 355(6320):89-92. DOI: 10.1126/science.aah5163

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Davis, JH, Tan, YZ, Carragher, B., Potter, CS, Lyumkis, D., Williamson, JR Modularer Aufbau der bakteriellen großen ribosomalen Untereinheit. (2016) Zelle 167(6):1610-1622.e15. DOI: 10.1016/j.cell.2016.11.020

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Polley, S., Passos, DO, Huang, DB, Mulero, MC, Mazumder, A., Biswas, T., Verma, IM, Lyumkis, D., Ghosh, G. Strukturelle Basis für die Aktivierung von IKK1/α. (2016) Zellenberichte 17(8):1907-1914. DOI: 10.1016/j.celrep.2016.10.067

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Ballandras-Colas, A., Brown, M., Cook, NJ, Dewdney, TG, Demeler, B., Cherepanov, P., Lyumkis, D., Engelman, AN Kryo-EM enthüllt eine neuartige oktamerische Integrasestruktur für die betaretrovirale Intasomenfunktion. (2016) Natur. 530(7590):358-61. DOI: 10.1038/nature16955

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Passos, DO, Lyumkis, D. Einzelpartikel-KryoEM-Analyse mit nahezu atomarer Auflösung aus mehreren tausend asymmetrischen Untereinheiten. (2015) Zeitschrift für Strukturbiologie. 192(2):235-44. DOI: 10.1016/j.jsb.2015.10.002

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Lee, JH, de Val, N., Lyumkis, D., Ward, AB Modellaufbau und Verfeinerung eines nativ glykosylierten HIV-1-Env-Proteins durch hochauflösende Kryoelektronenmikroskopie. (2015) Struktur. 23(10):1943-51. DOI: 10.1016/j.str.2015.07.020

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Lyumkis, D., Oliveira dos Passos, D., Tahara, EB, Webb, K., Bennett, EJ, Vinterbo, S., Potter, CS, Carragher, B., Joazeiro, CA Strukturelle Grundlage für die Translationsüberwachung durch den mit der großen ribosomalen Untereinheit assoziierten Proteinqualitätskontrollkomplex. (2014) Proceedings der Nationalen Akademie der Wissenschaften der Vereinigten Staaten von Amerika. 111(45):15981-6. DOI: 10.1073/pnas.1413882111

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Sashital, DG, Greeman, CA, Lyumkis, D., Potter, CS, Carragher, B., Williamson, JR Eine kombinierte quantitative Massenspektrometrie- und Elektronenmikroskopie-Analyse der Anordnung ribosomaler 30S-Untereinheiten in E. coli. (2014) Elife. 3. DOI: 10.7554/eLife.04491

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Lyumkis, D., Julien, JP, de Val, N., Cupo, A., Potter, CS, Klasse, PJ, Burton, DR, Sanders, RW, Moore, JP, Carragher, B., Wilson, IA, Ward, AB Kryo-EM-Struktur eines vollständig glykosylierten, löslichen, gespaltenen HIV-1-Hülltrimers. (2013) Science. 342(6165):1484-90. DOI: 10.1126/science.1245627

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Julien, JP, Cupo, A., Sok, D., Stanfield, RL, Lyumkis, D., Deller, MC, Klasse, PJ, Burton, DR, Sanders, RW, Moore, JP, Ward, AB, Wilson, IA Kristallstruktur eines löslichen, gespaltenen HIV-1-Hülltrimers. (2013) Science. 342(6165):1477-83. DOI: 10.1126/science.1245625

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Lyumkis, D., Vinterbo, S., Potter, CS, Carragher, B. Optimod – ein automatisierter Ansatz zur Konstruktion und Optimierung erster Modelle für die Einzelpartikel-Elektronenmikroskopie. (2013) Zeitschrift für Strukturbiologie. 184(3):417-26. DOI: 10.1016/j.jsb.2013.10.009

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Lyumkis, D., Talley, H., Stewart, A., Shah, S., Park, CK, Tama, F., Potter, CS, Carragher, B., Horton, NC Allosterische Regulierung der DNA-Spaltung und Sequenzspezifität durch fortlaufende Oligomerisierung. (2013) Struktur. 21(10):1848-58. DOI: 10.1016/j.str.2013.08.012

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Lyumkis, D., Brilot, AF, Theobald, DL, Grigorieff, N. Wahrscheinlichkeitsbasierte Klassifizierung von Kryo-EM-Bildern mit FREALIGN. (2013) Zeitschrift für Strukturbiologie. 183(3):377-388. DOI: 10.1016/j.jsb.2013.07.005

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Yoshioka, C., Lyumkis, D., Carragher, B., Potter, CS Maskiton: Interaktive, webbasierte Klassifizierung von Einzelpartikel-Elektronenmikroskopbildern. (2013) Zeitschrift für Strukturbiologie. 182(2):155-63. DOI: 10.1016/j.jsb.2013.02.007

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Lyumkis, D., Doamekpor, SK, Bengtson, MH, Lee, JW, Toro, TB, Petroski, MD, Lima, CD, Potter, CS, Carragher, B., Joazeiro, CA Einzelpartikel-EM zeigt eine umfangreiche Konformationsvariabilität der Ltn1-E3-Ligase. (2013) Proceedings der Nationalen Akademie der Wissenschaften der Vereinigten Staaten von Amerika. 110(5):1702-7. DOI: 10.1073/pnas.1210041110

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Campbell, MG, Cheng, A., Brilot, AF, Moeller, A., Lyumkis, D., Veesler, D., Pan, J., Harrison, SC, Potter, CS, Carragher, B., Grigorieff, N. Filme von in Eis eingebetteten Partikeln verbessern die Auflösung in der Elektronen-Kryomikroskopie. (2012) Struktur. 20(11):1823-8. DOI: 10.1016/j.str.2012.08.026

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Milazzo, AC, Cheng, A., Moeller, A., Lyumkis, D., Jacovetty, E., Polukas, J., Ellisman, MH, Xuong, NH, Carragher, B., Potter, CS Erste Evaluierung eines Direktdetektionsdetektors für die Einzelpartikel-Kryo-Elektronenmikroskopie. (2011) Zeitschrift für Strukturbiologie. 176(3):404-8. DOI: 10.1016/j.jsb.2011.09.002

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Voss, NR, Lyumkis, D., Cheng, A., Lau, PW, Mulder, A., Lander, GC, Brignole, EJ, Fellmann, D., Irving, C., Jacovetty, EL, Leung, A., Pulokas, J., Quispe, JD , Winkler, H., Yoshioka, C., Carragher, B., Potter, CS Eine Toolbox für Ab-initio-3D-Rekonstruktionen in der Einzelpartikel-Elektronenmikroskopie. (2010) Zeitschrift für Strukturbiologie. 169(3):389-98. DOI: 10.1016/j.jsb.2009.12.005

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Lyumkis, D., Moeller, A., Cheng, A., Herold, A., Hou, E., Irving, C., Jacovetty, EL, Lau, PW, Mulder, AM, Pulokas, J., Quispe, JD, Voss, NR , Potter, CS, Carragher, B. Automatisierung in der Einzelpartikel-Elektronenmikroskopie, die die Teile verbindet. (2010) Meth. Enzymol. 483:291-338. DOI: 10.1016/S0076-6879(10)83015-0

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Lander, GC, Stagg, SM, Voss, NR, Cheng, A., Fellmann, D., Pulokas, J., Yoshioka, C., Irving, C., Mulder, A., Lau, PW, Lyumkis, D., Potter, CS, Carragher, B. Appion: eine integrierte, datenbankgesteuerte Pipeline zur Erleichterung der EM-Bildverarbeitung. (2009) Zeitschrift für Strukturbiologie. 166(1):95-102. DOI: 10.1016/j.jsb.2009.01.002

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Bildung

BS, University of California San Diego
PhD, The Scripps Research Institute


Auszeichnungen & Ehrungen

  • ACA 2025 Margaret C. Etter Early Career Award, 2024
  • Auszeichnung des Faculty Early Career Development Program (CAREER) der NSF, 2020
  • Helmsley-Salk-Stipendiat, 2014–2017
  • Early Independence Award des Direktors des National Institute of Health, 2015
  • George Palade Award, 2016